Prof. Dr. Scheibel, Thomas

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Biofabrikation / 3D-Druck

Die Arbeitsgruppe Biofabrikation und 3D-Druck untersucht zum einen die Eignung verschiedener Strukturproteine für die Gerüstentwicklung in der Geweberegeneration und beschäftigt sich zum anderen mit der Entwicklung neuer, zellfreundlicher Biotinten. Insbesondere rekombinant hergestellte Spinnenseidenproteine werden anwendungsspezifisch modifiziert und mit Hilfe unterschiedlicher Verarbeitungsmethoden zu Filmen, Hydrogelen, Schäumen, Vliesen, und Nanofasern mit ausgerichteter Struktur und kontrollierter Topografie verarbeitet.

Biofabrikation ist ein junger, aufstrebender Teilbereich des Forschungsgebietes Biomaterialien mit dem Ziel, 3-dimensionale biokompatible Gerüste aus natürlichen Materialien zusammen mit Zellen für die regenerative Medizin herzustellen. Notwendige Eigenschaften von Implantaten sind dabei definierte 3D-Strukturen, eine gewebespezifische hierarchische Morphologie und biokompatible biochemische Zusammensetzung. Eine erfolgsversprechende Methode ist der 3D-Biodruck zur präzisen räumlichen Anordnung von Gerüstkomponenten. Hierfür sind geeignete Biotinten nötig, welche einerseits druckbar und andererseits zellkompatibel sein müssen. Zum Einsatz kommen dabei z.B. Spinnenseide, Kollagen, Hyaluronsäure, Cellulose und Alginat.

Abb. 1Filme, Schäume und Nanofaser-Vliesse aus rekombinanter Spinnenseide als Gerüste für Zellen.

Research Projects

Arias Jaramillo, Angela Maria (M.Sc.)

angela.arias-jaramillo(.at)bm.uni-bayreuth.de

0921-55 6714

3D-Druck von perfusionsfähigen und implantierbaren Gefäßkonstrukten

Im Bereich der Geweberekonstruktion wurde in den letzten Jahren sehr intensiv geforscht, und die Entwicklungen des 3D-Druckes bzgl. druckbarer Materialien und deren Verarbeitung für biomedizinische Anwendungen haben dabei einen enormen Anschub geliefert. Trotz der erzielten Erfolge bezüglich künstlicher Gerüste stellt die Vaskularisierung dieser Konstrukte noch eine große Herausforderung dar. Der Aufbau von großen Konstrukten ist dadurch limitiert, dass keine geeigneten Gefäße vorhanden sind, die den Austausch von Nährstoffen, Sauerstoff und Abfallstoffen erlauben. Das Ziel dieses Projektes ist die Entwicklung von Spinnenseidenprotein-basierten 3D-gedruckten Konstrukten, die nach statischer und dynamischer Zellkultur eine mehrschichtige und hierarchische Struktur aufweisen.

Koeck, Kim (M.Sc.)

kim.koeck(.at.)bm.uni-bayreuth.de

0921-55 6715

Entwicklung und Untersuchung von graduellen Scaffolds für den Achillessehnen-Ersatz

Das Tissue Engineering von faserförmigen Geweben des Bewegungsapparates, beispielsweise Sehnen, stellt aufgrund der komplexen Architektur und mechanischen Ansprüchen eine große Herausforderung dar. Eine natürliche Heilung ist aufgrund der geringen Zellzahl und avaskulären Natur der Gewebe begrenzt. Bei der Heilung tritt an die Stelle einer geordneten, hierarchischen Struktur ein desorganisiertes fibröses Narbengewebe mit minderwertigen mechanischen Eigenschaften. Für die Entwicklung künstlicher Sehnen werden gewebeartige, geflochtene Polymerfasern verwendet, diese besitzen jedoch aufgrund einer fehlenden biologischen Funktion oder eines nicht vorhandenen Material- bzw. mechanischen Gradienten nicht die geeigneten Eigenschaften für einen Total-Sehnenersatz. Durch die Kombination eines textilen Ansatzes mit einem bioinspirierten Materialansatz zielt das Projekt darauf ab, einen Sehnenersatz auf der Basis eines faserverstärkten Gradienten-Kompositmaterials zu schaffen.

Döbl, Annika (M.Sc.)

annika.doebl(.at.)bm.uni-bayreuth.de

0921-55 6711

3D-Kultivierung von Tumorzellen als in vitro Modell für die Krebsforschung
Bis heute basiert die präklinische Tumorforschung zur Identifizierung möglicher Medikamente hauptsächlich auf 2D-Zellkulturversuchen und Tumortransplantaten in Mäusen. 3D-Kultivierung von Tumorzellen als Model für die in vitro Krebsforschung verspricht zusätzliche Eindrücke zum besseren Verständnis zu liefern. Hydrogele aus rekombinanter Spinnenseide eignen sich aufgrund günstiger mechanischer und biochemischer Eigenschaften als Material für 3D-Zellkultur. Daraus erstellte Biotinten können zur Herstellung von Zell-beladenen Strukturen mittels 3D-Druck verwendet werden. Daher sollen sie in diesem Projekt zur Entwicklung eines 3D in vitro Tumormodelles eingesetzt werden.

Trossmann, Vanessa (M.Sc.)

vanessa.trossmann(.at.)bm.uni-bayreuth.de

0921-55 6710

Rekombinante Spinnenseidenproteine mit designter Zell-Substrat-Interaktion für biomedizinische Anwendungen

Aufgrund ihrer einzigartigen mechanischen und biochemischen Eigenschaften ist Spinnenseide seit einiger Zeit im Fokus der Wissenschaft. Spinnenseidenproteine sind bioabbaubar, biokompatibel und rufen keine Immunantwort im menschlichen Körper hervor, wodurch sie ein geeignetes Material für die Verwendung in der Biomedizin darstellen. Die Entwicklung entsprechender rekombinanter Technologien, inspiriert durch die natürlich vorkommenden Gensequenzen der Gartenkreuzspinne Araneus diadematus, ermöglicht die biotechnologische Herstellung von Spinnenseidenprotein mit hohen Ausbeuten. Diese rekombinanten Seidenproteine können in verschiedene Morphologien, wie beispielsweise Fasern, Filme, Hydrogele, Schäume, Vliese und Partikel, verarbeitet werden, wodurch sich ein breites Anwendungsspektrum ergibt. Im Zusammenhang mit Tissue Engineering und regenerativer Medizin spielt häufig die spezifische Anhaftung von Zellen eine entscheidende Rolle. Da die Zelladhäsion auf unmodifizierten Spinnenseidenproteinen allerdings niedrig ist, ist es manchmal notwendig, Proteine mit Zell-interagierenden Liganden zu entwickeln. Der Fokus des Projektes liegt deswegen darauf, biokompatible Gerüste aus Spinnenseide so zu modifizieren und zu funktionalisieren, dass eine gerichtete Zell-Substrat-Interaktion ermöglicht wird. Dies kann anhand genetischer oder chemischer Kopplung und durch variierende Verarbeitungsmethoden erfolgen.

 

Neubauer, Vanessa (M.Sc.)

vanessa.neubauer(.at.)bm.uni-bayreuth.de

0921-55 6705

Biofabrikation von biomineralisierten 3D Protein-Gradientgerüsten

Eine der großen Herausforderungen der modernen Medizin ist die Regeneration von Geweben. Ein vielversprechender Ansatz ist die Herstellung von maßgeschneiderten Gewebegerüsten für die regenerative Medizin, das Tissue Engineering. Spinnenseide ist ein geeigneter Kandidat für biomedizinische Anwendungen, da sie biokompatibel und biologisch abbaubar ist und keine Immunantwort auslöst. Durch die Prozessierung von rekombvon rekombinant hergestellten Spinnenseidenprotein zu Hydrogelen können 3D-Gerüste für biomedizinische Anwendungen  gedruckt werden. In diesem Zusammenhang sollen in diesem Projekt Gradientenmaterialien für den Sehnenersatz hergestellt und untersucht werden. Dabei spielt, wie beim natürlichen Vorbild, eine gerichtete Biomineralisation des Gradientmaterials eine entscheidende Rolle.

Publications

Mathilde Lefevre, Patrick Flammang , A. Sesilja Aranko , Markus B. Linder , Thomas Scheibel , Martin Humenik , Maxime Leclercq , Mathieu Surin , Lionel Tafforeau, Ruddy Wattiez, Philippe Leclère, Elise Hennebert

Sea star-inspired recombinant adhesive proteins self-assemble and adsorb on surfaces in aqueous environments to form cytocompatible coatings

Scheibel T., Bell S., Walke S.

S. cerevisiae and sulfur – a unique way to deal with the environment

FASEB J. 11, 917-921

Scheibel T., Buchner J.

Hsp90 proteins – The Hsp90 Family

Guideb. Mol. Chaperones Protein-Folding Catal. 151.

Nichtl A., Buchner J., Jaenicke R., Rudolph R., Scheibel T.

Folding and association of β-galactosidase

J. Mol.Biol. 282, 5, 1083-1091

Thomas Scheibel

Spider silk-based biomaterials: a new opportunity for product development in many industries

Weiss A. C. G., Herold H. M., Lentz S., Faria M., Besford Q. A., Ang C.-S., Caruso F., Scheibel T.

Surface modification of spider silk particles to direct biomolecular corona formation

Kramer J. P. M., Aigner T. B., Petzold J., Roshanbinfar K., Scheibel T., Engel F. B.

Recombinant spider silk protein eADF4(C16)-RGD coatings are suitable for cardiac tissue engineering

Jokisch, S., Bargel, H., Scheibel, T.

Einsatz von Biomaterialien in Filtersystemen – BioFis

In: Bernotat, A. & Berling, J., Prototype Nature

Mertgen A.-S., Trossmann V., Guex A., Maniura-Weber K., Scheibel T., Rottmar M.

Multifunctional biomaterials – Combining material modification strategies for engineering

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Murugesan S., Scheibel T.

Copolymer clay nanocomposites for biomedical applications

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Humenik M., Preiß T., Goedrich S., Papastavrou G., Scheibel T.

Functionalized DNA spider silk nanohydrogels for controlled protein binding and release

Materials Today Bio, 6, 100045

Aigner T. B., Haynl C., Salehi S., O'Connor A., Scheibel T.

Nerve guidance conduit design based on self-rolling tubes

Materials Today Bio, 5, 100042

Salehi S., Koeck K., Scheibel T.

Spider silk for tissue engineering applications

Molecules, 25, 737-757

Fratzl P., Jacobs K., Möller M., Scheibel T., Sternberg K.

Materialforschung – Impulsgeber Natur

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Biomimetic Polymers – Editorial

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Ultra-thin spider silk films: Insights into spider silk assembly on surfaces

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Recombinant spider silk silica hybrid scaffolds with drug releasing properties

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Recombinant spider silk and collagen-based nerve guidance conduits

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Intrinsic vascularisation of recombinant eADF4(C16) spider silk matrices in the arteriovenous loop model

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Aigner T. B., Scheibel T.

Self-rolling refillable tubular enyme containers

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Wang J., Suhre M. H., Scheibel, T.

A mussel polyphenol oxidase-like protein shows thiol-mediated antioxidant activity

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Assessment of the ATP binding properties of Hsp90

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ATP binding properties of human Hsp90

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Scheibel T., Siegmund H. I., Jaenicke R., Ganz P., Lilie H., Buchner J.

The charged region of Hsp90 modulates the function of the N-terminal domain

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Scheibel T., Buchner J.

The Hsp90 complex – a super-chaperone machine as a novel drug target

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Scheibel T., Weikl T., Buchner J.

Two chaperone sites in Hsp90 differing in substrate specificity and ATP dependence

Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 4, 1495- 1499.

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Facile photochemical modification of silk protein-based biomaterials

Macromol. Biosci., 28: 1800216

Roshanbinfar K., Vogt L., Greber B., Diecke S., Boccaccini A. R., Scheibel T., Engel F. B.

Electroconductive biohybrid hydrogel for enhanced maturation and beating properties of engineered cardiac tissues

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Wang J., Scheibel T.

Coacervation of the recombinant Mytilus galloprovincialis foot protein-3b

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DeSimone E., Pellert A., Schacht K., Scheibel T.

Recombinant spider silk-based bioinks

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Lang G., Herold H., Scheibel T.

Properties of engineered and fabricated silks

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Spieß K., Wohlrab S., Scheibel T.

Structural characterization and functionalization of engineered spider silk films

Soft Matter 6, 4168–4174

Smith M A., Scheibel T.

Functional amyloids used by organisms: A lesson in controlling assembly

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Scheibel T.

Herstellung und Anwendung von Spinnenseide

Bionik. Patente aus der Natur 3. Bionik Konferenz. 130-139

Humenik M., Mohrand M., Scheibel T.

Self-assembly of spider silk-fusion proteins comprising enzymatic and fluorescence activity.

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Herold H. M., Aigner T. B., Grill C., Krüger S., Taubert A., Scheibel T.

Spider-MAEN recombinant spider silk based hybrid materials

Bioinspired, Biomimetic Nanobiomater., 8, 99-108

Röber M., Laroque S., Scheibel T., Börner H.-G.

Modulating the collagen triple helix formation by switching: Positioning effects of depsi-defects on the assembly of [Gly-Pro-Pro]7 collagen mimetic peptides

Euro. Polym. J., 112, 301 – 305  

Zha H. R., Delparastan P., Fink D. T., Bauer J., Messersmith P. B., Scheibel T.

Universal nanothin silk coatings via controlled spidroin self-assembly

Biomater. Sci., 2019, 7, 683-695

Molina A., Humenik M., Scheibel T.

Nanoscale patterning of surfaces via DNA directed spider silk assembly

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Scheibel T.

Recombinant production of mussel byssus inspired proteins

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Hofmann E., Krüger K., Haynl C., Scheibel T., Trebbind M., Förster S.

Microfluidic nozzle device for ultrafine fiber solution blow spinning with precise diameter control

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Golser A. V., Röber M., Börner H. G., Scheibel T.

Engineered Collagen: A redox switchable framework for tunable assembly and fabrication of biocompatible surfaces

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Lucke M., Mottas I., Herbst T., Hotz C., Römer L., Schierling M., Slotta U., Spinetti T., Scheibel T., Winter G. T., Bourquin C., Engert J.

Engineered spider silk hybrid particles as delivery system for peptide vaccines

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Kumari S., Bargel H., Anby M. U., Lafargue D., Scheibel T.

Recombinant spider silk hydrogels for sustained release of biologicals

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Golser A. V., Scheibel T.

Routes towards novel collagen-like biomaterials

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Lintz E. S., Neinhuis C., Scheibel T.

Altering silk film surface properties through Lotus-like mechanisms

Macromol. Mater. Eng., 303: 1700637  

Aigner T. B., DeSimone E., Scheibel T.

Biomedical applications of recombinant silk-based materials

Adv. Mater., 30: 1704636  

Salehi S., Scheibel T.

Biomimetic spider silk fibres: from vision to reality

The Biochemist, 40: 4 – 7

Mickoleit F., Borkner C. B., Toro-Nahuelpan M., Herold, H. M., Maier D. S., Plitzko J. M., Schüler D., Scheibel T.

In-vivo coating of bacterial magnetic nanoparticles by magnetosome expression of spider silk-inspired peptides

Biomacromolecules, 19: 962 – 972  

Haug M., Reischl B., Prölß G., Pollmann C., Buckert T., Keidel C., Schürmann S., Hock M., Rupitsch S., Heckel M., Pöschel T., Haynl C., Kiriaev L., Head S. L., Friedrich O., Scheibel T.

The MyoRobot: A novel automated biomechatronics system to assess voltage/Ca2+ biosensors and ctive/passive biomechanics in muscle and biomaterials

Biosens. Bioelectron., 102: 589 – 599  

Humenik M., Lang G., Scheibel T.

Silk nanofibril self-assembly versus electrospinning

Wiley Interdiscip. Rev.: Nanomed. Nanobiotechnol., 10: e1509  

Bargel H., Scheibel T.

Inspirationen für mechanisch stabile Materialien aus der Natur – Von Gräsern über Spinnenseide bis zu Kieselalge

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Bio-inspirierte Materialien

MNU Journal, 1: 4-10

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Einsatz von Biomaterialien in Filtersystemen

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Nanoengineered biomaterials for corneal regeneration

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DeSimone E., Schacht K., Alexandra P., Scheibel T.

Recombinant spider silk-based bioinks

Biofabrication 9, 4, 044104  

Anton A. M., Heidebrecht A., Mahmood N., Beiner M., Scheibel T., Kremer F.

Foundation of the outstanding toughness in biomimetic and natural spider silk

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Jokisch S., Neuenfeldt M., Scheibel T.

Silk-based fine dust filters for air filtration

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Scheibel T.

Applicability of biotechnologically produced insect silks

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Golser A. V., Scheibel T.

Biotechnological production of the mussel byssus derived collagen preColD

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Thamm C., DeSimone E., Scheibel T.

Characterization of hydrogels made of a novel spider spilk protein eMaSp1s and evaluation for 3D printing

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Bauer J., Scheibel T.

Dimerization of the conserved N-terminal domain of a spider silk protein controls the self-assembly of the repetitive core domain

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Neuenfeldt M., Scheibel T.

Sequence identification, recombinant production, and analysis of the self-assembly of egg stalk silk proteins from lacewing Chrysoperla carnea

Biomolecules, 7: 43

Thamm C., Scheibel T.

Recombinant production, characterization, and fiber spinning of an engineered short Major Ampullate Spidroin (MaSp1s)

Biomacromolecules, 18: 1365 – 1372  

Bauer J., Scheibel T.

Conformational stability and interplay of N- and C-terminal domains

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Lang G., Neugirg R B., Kluge D., Fery A., Scheibel T.

Mechanical testing of engineered spider silk filaments

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Helfricht N., Doblhofer E., Bieber V., Lommes P., Sieber V., Scheibel T., Papastavrou G.

Probing the adhesion properties of alginate hydrogels: a new approach towards the preparation of soft colloidal probes for direct force measurement

Soft Matter. 13: 578 – 589  

Bauer J., Schaal D., Eisold L., Schweimer K., Schwarzinger S., Scheibel T.

Acidic residues control the dimerization of the N-terminal domain of Black Widow spiders’ Major Ampullate Spidroin 1

Sci. Rep. 6, 34442

Doblhofer E., Schmid J., Rieß M., Daab M., Suntinger M., Habel C., Bargel H., Hugenschmidt C., Rosenfeldt S., Breu J., Scheibel T.

Structural insights into water-based spider silk protein-nanoclay composites with excellent gas and water vapor barrier properties

Appl. Mater. Interfaces. 8, 25535 – 25543

Helfricht N., Doblhofer E., Duval L F J., Scheibel T., Papastavrou G.

Colloidal properties of recombinant spider silk protein particles

J. Phys. Chem. C. 120, 18015 – 18027  

Schierling B M., Doblhofer E., Scheibel T.

Cellular uptake of drug loaded spider silk particles

Biomater. Sci. 4: 1515-1523

Borkner B C., Wohlrab S., Lang G., Scheibel T.

Surface modification of polymeric biomaterials using recombinant spider silk proteins

ASC Biomat. Sci.Eng. 3, 767 – 775

Haynl C., Hofmann E., Pawar K., Förster S., Scheibel T.

Microfluidics-produced collagen fibers show extraordinary mechanical properties

Nano Lett.16: 5917 – 5922

DeSimone E., Schacht K., Scheibel T.

Cations influence the crosslinking of hydrogels made of recombinant, polyanionic spider silk proteins

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Schacht K., Vogt J., Scheibel T.

Foams made of engineered recombinant spider silk proteins

ACS Biomater. Sci. Eng. 2: 517-525  

Schaal D., Bauer J., Schweimer K., Scheibel T., Rösch P., Schwarzinger S.

Resonance assignment of an engineered amino-terminal domain of a major ampullate spider silk with neutralized charge cluster

Biomol. NMR Assign. 10: 199-202

Peng L., Jiang S., Seuß M., Fery A., Lang G., Scheibel T., Agarwal S.

Two-in-one composite fibers with side-by-side arrangement of silk fibroin and poly(L-lactide) by electrospinning

Macromol. Mater. Eng. 301: 48-55

Caplan L D., Scheibel T.

Recombinant Silk Production in Bacteria

Ref. Module in Materials Science and Engineering.8, 803581-802274

Bauer J., Scheibel T.

Die Schwarze Witwe und ihre Künste

UBT Aktuell, 2: 60 – 63

Bargel H., Scheibel T.

Zukunftsfeld Bionik

UBT Spektrum, 1: 54 – 57

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Zellgewebe aus dem Drucker

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Silk

Ullmann’s Encycl. Ind. Chem.

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Data for ion and seed dependent fibril assembly of a spidroin core domain

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Ion and seed dependent fibril assembly of a spidroin core domain

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Enzymatic degradation of films, particles and non-woven meshes

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Biomimetic fibers made of recombinant spidroins with the same toughness as natural spider silk

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Biofabrication of cell-loaded 3D spider silk constructs

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Enhanced cellular uptake of engineered spider silk particles

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Scheibel T.

Die Kräfte von Superhelden – Oder: Was Spiderman besser wissen sollte

Vorlesungsreihe KinderUniversität Bayreuth SS .

Scheibel T.

Vom Spinnennetz zur High-Tech-Faser

Naturwiss. Rundschau.. 68: 524-525

Jungst T., Smolan W., Schacht K., Scheibel T., Groll J.

Strategies and molecular design criteria for 3D printable hydrogels

Chem. Rev.. 99: 9361-9380

Doblhofer E., Heidebrecht A., Scheibel T.

To spin or not to spin: spider silk fibers and more

Appl. Microbiol. Biotechnol. 99: 9361-9380  

DeSimone E., Schacht K., Jungst T., Groll J., Scheibel T.

Biofabrication of 3D constructs: fabrication technologies and spider silk proteins as bioinks

Pure Appl. Chem., 87: 737–749

Scheibel T.

Engineering of rec SSP allows defined drug uptake and release

TechConnect Briefs: Biotech, Biomaterials, and Biomedical 1-4

Zeplin H P., Berninger K A., Maksimovikj C N., Gelder V P., Scheibel T., Walles H.

Verbesserung der Biokompatibilität von Silikonimplantaten

Handchir. Mikrochir. Plast. Chir., 46: 336-41  

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Life cycle assessment of spider silk nonwoven meshes in an air filtration device

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Humenik M., Markus D., Scheibel T.

Controlled hierarchical assembly ofspider silk-DNA chimeras into ribbons and raft-like morphologies

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Influence of repeat numbers on self-assembly rates of repetitive recombinant spider silk proteins

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Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis os PTMP1

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Hardy J G., Pfaff A., Egaña-L A., Müller A H., Scheibel T.

Glycopolymer functionalization of engineered spider silk protein based materials for improved cell adhesion

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Suhre M H., Gertz M., Steegborn C., Scheibel T.

Structural and functional features of a collagen-binding matrix protein from the mussel byssus

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Pinto-S D J R., Lamprecht G., Chen W Q., Heo S., Hardy J G., Priewalder H., Scheibel T., Palma M S., Lubec G.

Structure and post-translational modifications of the web silk protein spidroin-1 from Nephila spiders

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Zeplin.H P., Maksimovikj C N., Jordan C M., Nickel J., Lang G., Axel H., Römer L., Scheibel T.

Spider silk coatings as a bioshield to reduce periprosthetic fibrous capsule formation

Adv. Funct. Mater. 24, 2658–2666

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Nanomaterial building blocks based on spider silk–oligonucleotide conjugates

ACS Nano 8, 1342-1349

Heidebrecht A., Scheibel T.

Spionik – Biotech Spinnenseide und ihre Einsatzgebiete

GIT Bioforum 2, 20-22

Humenik M., Scheibel T.

Self-assembly of nucleic acids, silk and hybrid materials thereof

J. Phys. Condens. Matter 26, 503102

Zollfrank C., Scheibel T., Seitz H., Travitzky N.

Bioinspired materials engineering

Ullmann’s Encycl. Ind. Chem.

Borkner B C., Elsner B M., Scheibel T.

Coatings and films made of silk proteins

Appl. Mater. Interface. 29, 62-69  

Lang G., Scheibel T.

Multifunktionale Spinnenseide – ein vielversprechender Werkstoff

MaschinenMarkt 26, 36-39

Schacht K., Scheibel T.

Processing of recombinant spider silk proteins into tailor-made materials for biomaterials applications

Curr. Opin. Biotechnol. 29, 62-69

Hagenau A., Suhre H M., Scheibel T.

Nature as a blueprint for polymer material concepts: protein fiber-reinforced composits as holdfasts of mussels

Progr. Polym. Sci. 39, 1564-1583

Scheibel T.

Die Natur als Vorbild für bioinspirierte Materialien der Zukunft

TIB  33-36 

Neuenfeldt M., Scheibel T.

Silks From Insects – From Natural Diversity to Application

Insect Molecular Biology and Ecology, 376-400

Keerl D., Scheibel T.

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