Prof. Dr. Scheibel, Thomas

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Proteinfaltung und Modifikation

Der Forschungsschwerpunkt dieser Arbeitsgruppe ist die Analyse der Struktur und Assemblierung sowie die anwendungsspezifische Modifikation von Proteinen, die z.B. als Hauptbestandteile in Spinnenseide, in Florfliegen-Eierstielen und im Faden des Muschelbyssus vorkommen. Ausgangspunkt ist dabei stets das Verständnis der molekularen Wechselwirkungen und Assemblierungsmechanismen der analysierten Peptide bzw. Proteine.

Um den repetitiven Aufbau von Strukturproteinen wie Spinnenseide möglichst naturgetreu nachzubilden, wurde ein modulares Klonierungsprinzip für die kodierenden Gene etabliert. Anhand von Sequenzanalysen der repetitiven Aminosäuren-Domänen werden im Labor Konsensussequenzen definiert, die für charakteristische Eigenschaften der Zielproteine verantwortlich sind. Durch Multimerisation der sich wiederholenden Gen-Einheiten können die Proteine und deren repetitiver Charakter nachgebildet und gezielt in verschiedenen Größen rekombinant hergestellt werden. Die rekombinant hergestellten Proteine werden sowohl durch molekularbiologische als auch chemische Routen anwendungsbezogen modifiziert, um spezifische Eigenschaften zu generieren. Neben Proteinen werden auch Peptide biotechnologisch hergestellt. Zu diesem Zweck werden Fusionsproteine entwickelt, die aus einem hochlöslichen Tag-Protein und dem Ziel-Peptid bestehen.

 

Abb. 1 Charakterisierung von molekularen Strukturen: Die Aufklärung der molekularen Strukturen der amino- und carboxy-terminalen Termini der dragline-Seide der Euro. Gartenkreuzspinne mittels NMR ermöglichte die Entwicklung von artifizieller Seide mit naturidentischen mechanischen Eigenschaften (BioSteel®, AMSilk GmbH).

Research Projects

Dr. Strassburg, Stephen

stephen.strassburg(.at)bm.uni-bayreuth.de

0921-55 6721

Entfernung von Endotoxinen aus rekombinanten Proteinen unter Verwendung wässriger biphasischer Systeme

Wässrige zweiphasige Systeme erfahren zunehmender Aufmerksamkeit für Anwendungen zur Proteintrennung. Viele dieser Systeme verwenden ionische Flüssigkeiten oder binäre/ternäre Mischungen von Salzen, die als „tief-eutektische Lösungsmittel“ (DES) bezeichnet werden. Dies sind einzigartige Lösungsmittel, die sich in zwei wasserreiche Phasen aufteilen. In diesem Projekt wollen wir ein Zwei-Phasen-System etablieren, um rekombinante Spinnenseide und Modell-Endotoxine (z.B. Lipoproteine, Polysaccharide, etc.) mit Hilfe des Phasenverhaltens für mehrere einfach zu produzierende DES-basierte ABS zu trennen.

Winkler, Anika (M.Sc.)

anika.winkler(.at.)bm.uni-bayreuth.de

0921-55 6708

Entwicklung und Produktion bioinspirierter “Kleber”

Die Aufgabe von synthetischen Klebstoffen besteht darin, zwei Gegenstände miteinander zu verbinden. In der Natur vorkommende adhäsive Systeme hingegen sind multifunktionaler ausgestattet. Sie werden für verschiede Vorgänge wie z.B. zum Schutz, zur Selbstverteidigung und Fortpflanzung, sowie zum Jagen und Fangen von Beute verwendet. Bei natürlichen „Klebern“ handelt es sich oftmals um Proteine, die typische Aminosäuren oder Motive in Verbindung mit posttranslationalen Modifikationen enthalten. Ein gut untersuchtes Beispiel im Bereich der Unter-Wasser-Adhäsive sind die Muschelfußproteine (mfp) der Miesmuschel (Mytilus edulis), die sich auf unterschiedlichen Oberflächen im Meer verankern können. Es ist bekannt, dass hohe Lysin- und DOPA- (3, 4-Dihydroxyphenylalanin, eine posttranslational hydroxylierte Variante von Tyrosin) Konzentrationen die entscheidenden Faktoren für die erfolgreiche Befestigung am Untergrund sind. Darüber hinaus nutzen andere Lebewesen Serin- und Threonin-reiche Motive, welche zum Teil durch Phosphorylierungen oder Glycosylierungen modifiziert sind.
Einige unterschiedliche protein-basierte Klebesysteme sollen genauer charakterisiert werden. Das Verständnis der Adhäsionsmechanismen erlaubt dann deren Nachahmung und die Entwicklung anwendungsspezifischer rekombinant hergestellter Klebeproteine.

Saric, Merisa (M.Sc.)

merisa.saric(.at.)bm.uni-bayreuth.de

0921-55 6709

Co-Expression, Reinigung und Selbstassemblierung rekombinanter Spinnenseidenproteine

Der Dragline-Spinnenseidenfaden von Radnetzspinnen besteht aus zwei Spinnenseiden-Proteinklassen (Spidroinklassen), major ampullate spidroin 1 und 2 (MaSp1 und MaSp2), die sich u.a. im Prolin-Gehalt unterscheiden. In Kombination ermöglichen beide besondere mechanische Eigenschaften wie hohe Elastizität und Reißfestigkeit.

Schwerpunkt 1:
Die Gartenkreuzspinne Aranaeus diadematus produziert als einzige Radnetzspinne zwei MaSp2 Proteine (ADF3 und ADF4), welche signifikante Unterschiede hinsichtlich ihres Löslichkeits- und Assemblierungsverhaltens aufweisen. Mögliche Interaktionen zwischen ADF3 und ADF4 bei der Assemblierung im Seidenfaden sind bis heute kaum untersucht. Da rekombinante Spinnenseidenproteine bisher nur jeweils eine Proteinklasse umfassen, sollen in diesem Projekt Heterodimere aus den rekombinanten Spinnenseidenproteinen ADF3 und eADF4 hergestellt werden, um die Interaktion beider Proteine und deren Einfluss bei der Assemblierung zu untersuchen.

Schwerpunkt 2:
Spidroine bestehen aus einer hochrepetitiven Kerndomäne, flankiert von jeweils einer nicht-repetitiven carboxy- und amino-terminalen Domäne. Diese Termini spielen eine entscheidende Rolle sowohl bei der Spidroin-Speicherung in der Drüse als auch bei der Fadenherstellung im Spinnkanal. Ziel dieses Projektes ist die Untersuchung des Assemblierungsverhalten und der Einfluss terminaler Domänen darauf.

Lentz, Sarah (M.Sc.)

sarah.lentz(.at.)bm.uni-bayreuth.de

0921-55 6705

(Ultra-)Dünne Oberflächenbeschichtungen mit Spinnenseidenproteinen zur Untersuchung der Strukturbildung und Phasenseparation

Spinnenseiden können als Blockcopolymere aus sich wiederholenden Aminosäuresequenz-Modulen betrachtet werden. Die Verfügbarkeit verschiedener von natürlichen Sequenzen abgeleiteten rekombinanten kurzen Spinnenseidenpeptid-Modulen mit unterschiedlichen Eigenschaften und deren Prozessierung in (ultra-)dünne Filme ermöglicht die Untersuchung des Phasenseparationsverhaltens und der Strukturbildung unter kontrollierten 2D- und 3D-Bedingungen. Dabei soll der Einfluss von Art und Abfolge der untersuchten Peptidmodule im Detail analysiert werden, um Beschichtungen aus rekombinanten Spinnenseidenpeptiden bzw. -proteinen mit definierten molekularen und morphologischen Oberflächen-eigenschaften für kontrollierte Interaktionen mit Biopolymeren, Zellen, Wirkstoffen oder Biomineralien herzustellen.

Herstellung, Charakterisierung und Verarbeitung designter Spinnenseidenvarianten


Die dragline-Seide, welche von den Kreuzspinnen (Araneae) als wesentlicher Bestandteil des Abseilfadens sowie der Netzspeichen verwendet wird, stellt eine faszinierende, aus Proteinen aufgebaute Biopolymerfaser dar. Insbesondere die einzigartige Kombination von extremer Zugfestigkeit und hoher Dehnbarkeit zeichnet diese Spinnenseide aus. Unabhängig von der Spinnenspezies bestehen die Spidroine Spinnenseidenproteine),häufig aus drei charakteristischen Domänen: Eine verhältnismäßig große Kerndomäne, bestehend aus repetitiven Einheiten, wird von jeweils einer nicht repetitiven aminoterminalen sowie einer carboxyterminalen Domäne flankiert. Durch die Kerndomäne der Spidroine werden die wesentlichen mechanischen Eigenschaften des fertig gesponnenen Seidenfadens vermittelt. 
Die dragline-Seidenproteine werden in der Großen Ampullendrüse (major ampullate gland) gebildet und umfassen hauptsächlich zwei Spidroinklassen, die als MaSp1 und MaSp2 (Major Ampullate Spidroin) bezeichnet werden. Deren repetitive Sequenzen unterscheiden sich hauptsächlich im Prolingehalt, wobei in MaSp2 relativ viele (>10%) und in MaSp1  eher wenige Proline (<0,4%) enthalten sind. In diesem Projekt werden artifizielle Spidroine mit unterschiedlichen Sequenzen erstellt und charakterisiert.

Publications

Mathilde Lefevre, Patrick Flammang , A. Sesilja Aranko , Markus B. Linder , Thomas Scheibel , Martin Humenik , Maxime Leclercq , Mathieu Surin , Lionel Tafforeau, Ruddy Wattiez, Philippe Leclère, Elise Hennebert

Sea star-inspired recombinant adhesive proteins self-assemble and adsorb on surfaces in aqueous environments to form cytocompatible coatings

Scheibel T., Bell S., Walke S.

S. cerevisiae and sulfur – a unique way to deal with the environment

FASEB J. 11, 917-921

Scheibel T., Buchner J.

Hsp90 proteins – The Hsp90 Family

Guideb. Mol. Chaperones Protein-Folding Catal. 151.

Nichtl A., Buchner J., Jaenicke R., Rudolph R., Scheibel T.

Folding and association of β-galactosidase

J. Mol.Biol. 282, 5, 1083-1091

Thomas Scheibel

Spider silk-based biomaterials: a new opportunity for product development in many industries

Weiss A. C. G., Herold H. M., Lentz S., Faria M., Besford Q. A., Ang C.-S., Caruso F., Scheibel T.

Surface modification of spider silk particles to direct biomolecular corona formation

Kramer J. P. M., Aigner T. B., Petzold J., Roshanbinfar K., Scheibel T., Engel F. B.

Recombinant spider silk protein eADF4(C16)-RGD coatings are suitable for cardiac tissue engineering

Jokisch, S., Bargel, H., Scheibel, T.

Einsatz von Biomaterialien in Filtersystemen – BioFis

In: Bernotat, A. & Berling, J., Prototype Nature

Mertgen A.-S., Trossmann V., Guex A., Maniura-Weber K., Scheibel T., Rottmar M.

Multifunctional biomaterials – Combining material modification strategies for engineering

ACS Appl. Mater. Interface, online first, 0c01893

Murugesan S., Scheibel T.

Copolymer clay nanocomposites for biomedical applications

Adv. Funct. Mater., online first, 1908101

Humenik M., Preiß T., Goedrich S., Papastavrou G., Scheibel T.

Functionalized DNA spider silk nanohydrogels for controlled protein binding and release

Materials Today Bio, 6, 100045

Aigner T. B., Haynl C., Salehi S., O'Connor A., Scheibel T.

Nerve guidance conduit design based on self-rolling tubes

Materials Today Bio, 5, 100042

Salehi S., Koeck K., Scheibel T.

Spider silk for tissue engineering applications

Molecules, 25, 737-757

Fratzl P., Jacobs K., Möller M., Scheibel T., Sternberg K.

Materialforschung – Impulsgeber Natur

acatech Diskussion, 2020

Bruns N., Scheibel T.

Biomimetic Polymers – Editorial

Europ. Polym. J., 122, 109370

Humenik M., Pawar K., Scheibel T.

Nanostructured, self-assembled spider silk materials for biomedical applications

In: S. Perrett et al. (eds.), Biological and Bio-inspired Nanomaterials, (Advances in Experimental Medicine and Biology 1174), 187-221

Borkner C. B., Lentz S., Müller M., Fery A., Scheibel T.

Ultra-thin spider silk films: Insights into spider silk assembly on surfaces

ACS Appl. Polym. Mater., 1, 3366-3374

Kumari S., Bargel H., Scheibel T.

Recombinant spider silk silica hybrid scaffolds with drug releasing properties

Macromol. Rapid Commun., 41, 1900426

Pawar K., Welzel G., Haynl C., Schuster S., Scheibel T.

Recombinant spider silk and collagen-based nerve guidance conduits

ACS Appl. Bio Mater., 2, 4872−4880

DeSimone E., Aigner T. B., Humenik M., Lang G., Scheibel T.

Aqueous electrospinning of recombinant spider silk proteins

Mater. Sci. Eng. C, 106, 110145

Saric M., Scheibel T.

Engineering of silk proteins for materials applications

Curr. Opin. Biotechnol., 60, 213–220

Steiner D., Lang G., Fischer L., Winkler S., Fey T., Greil P., Scheibel T., Horch R. E., Arkudas A.

Intrinsic vascularisation of recombinant eADF4(C16) spider silk matrices in the arteriovenous loop model

Tissue Eng. Part A,  25, 21-22

Aigner T. B., Scheibel T.

Self-rolling refillable tubular enyme containers

ACS Appl. Mater. Interfaces 2019, 11, 15290-15297

Wang J., Suhre M. H., Scheibel, T.

A mussel polyphenol oxidase-like protein shows thiol-mediated antioxidant activity

Europ. Polym. J., 113, 305–312

Jakob U., Scheibel T., Bose S., Reinstein J., Buchner J.

Assessment of the ATP binding properties of Hsp90

J. Biol. Chem. 271, 10035–10041

Scheibel T., Neuhofen S., Weikl T., Mayr C., Reinstein J., Vogel P. D., Buchner J.

ATP binding properties of human Hsp90

J. Biol. Chem. 272, 18608-18613

Scheibel T., Siegmund H. I., Jaenicke R., Ganz P., Lilie H., Buchner J.

The charged region of Hsp90 modulates the function of the N-terminal domain

Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 4, 1297-302

Scheibel T., Buchner J.

The Hsp90 complex – a super-chaperone machine as a novel drug target

Biochem. Pharmacol. 6, 675-682.

Scheibel T., Weikl T., Buchner J.

Two chaperone sites in Hsp90 differing in substrate specificity and ATP dependence

Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 4, 1495- 1499.

Hardy J. G., Bertin A., Torres‐Rendon J. G., Leal‐Egaña A., Humenik M., Bauer, F., Walther A., Cölfen H., Schlaad H., Scheibel T.

Facile photochemical modification of silk protein-based biomaterials

Macromol. Biosci., 28: 1800216

Roshanbinfar K., Vogt L., Greber B., Diecke S., Boccaccini A. R., Scheibel T., Engel F. B.

Electroconductive biohybrid hydrogel for enhanced maturation and beating properties of engineered cardiac tissues

Adv. Funct. Mater., 28: 1803951

Wang J., Scheibel T.

Coacervation of the recombinant Mytilus galloprovincialis foot protein-3b

Biomacromolecules, 19: 3612 – 3619

DeSimone E., Pellert A., Schacht K., Scheibel T.

Recombinant spider silk-based bioinks

Biofabrication, 9: 044104

Lang G., Herold H., Scheibel T.

Properties of engineered and fabricated silks

 Fibrous Proteins. Structures and Mechanisms. Subcell. Biochem., 82: 527-573

Spieß K., Wohlrab S., Scheibel T.

Structural characterization and functionalization of engineered spider silk films

Soft Matter 6, 4168–4174

Smith M A., Scheibel T.

Functional amyloids used by organisms: A lesson in controlling assembly

Macromol. Chem. Phys. 210, 127-135

Scheibel T.

Herstellung und Anwendung von Spinnenseide

Bionik. Patente aus der Natur 3. Bionik Konferenz. 130-139

Humenik M., Mohrand M., Scheibel T.

Self-assembly of spider silk-fusion proteins comprising enzymatic and fluorescence activity.

Bioconjugate Chem., 29: 898 – 904.

Herold H. M., Aigner T. B., Grill C., Krüger S., Taubert A., Scheibel T.

Spider-MAEN recombinant spider silk based hybrid materials

Bioinspired, Biomimetic Nanobiomater., 8, 99-108

Röber M., Laroque S., Scheibel T., Börner H.-G.

Modulating the collagen triple helix formation by switching: Positioning effects of depsi-defects on the assembly of [Gly-Pro-Pro]7 collagen mimetic peptides

Euro. Polym. J., 112, 301 – 305  

Zha H. R., Delparastan P., Fink D. T., Bauer J., Messersmith P. B., Scheibel T.

Universal nanothin silk coatings via controlled spidroin self-assembly

Biomater. Sci., 2019, 7, 683-695

Molina A., Humenik M., Scheibel T.

Nanoscale patterning of surfaces via DNA directed spider silk assembly

Biomacromol., 20, 347-352

Scheibel T.

Recombinant production of mussel byssus inspired proteins

Biotechnol. J., 13: 1800146

Hofmann E., Krüger K., Haynl C., Scheibel T., Trebbind M., Förster S.

Microfluidic nozzle device for ultrafine fiber solution blow spinning with precise diameter control

LabChip,18, 2225-2234

Golser A. V., Röber M., Börner H. G., Scheibel T.

Engineered Collagen: A redox switchable framework for tunable assembly and fabrication of biocompatible surfaces

ACS Biomater. Sci. Eng., 4: 2106 – 2114

Lucke M., Mottas I., Herbst T., Hotz C., Römer L., Schierling M., Slotta U., Spinetti T., Scheibel T., Winter G. T., Bourquin C., Engert J.

Engineered spider silk hybrid particles as delivery system for peptide vaccines

Biomaterials, 172, 105 – 115   

Kumari S., Bargel H., Anby M. U., Lafargue D., Scheibel T.

Recombinant spider silk hydrogels for sustained release of biologicals

ACS Biomat., 4: 1750 – 1759  

Golser A. V., Scheibel T.

Routes towards novel collagen-like biomaterials

Fibers, 6: 21  

Lintz E. S., Neinhuis C., Scheibel T.

Altering silk film surface properties through Lotus-like mechanisms

Macromol. Mater. Eng., 303: 1700637  

Aigner T. B., DeSimone E., Scheibel T.

Biomedical applications of recombinant silk-based materials

Adv. Mater., 30: 1704636  

Salehi S., Scheibel T.

Biomimetic spider silk fibres: from vision to reality

The Biochemist, 40: 4 – 7

Mickoleit F., Borkner C. B., Toro-Nahuelpan M., Herold, H. M., Maier D. S., Plitzko J. M., Schüler D., Scheibel T.

In-vivo coating of bacterial magnetic nanoparticles by magnetosome expression of spider silk-inspired peptides

Biomacromolecules, 19: 962 – 972  

Haug M., Reischl B., Prölß G., Pollmann C., Buckert T., Keidel C., Schürmann S., Hock M., Rupitsch S., Heckel M., Pöschel T., Haynl C., Kiriaev L., Head S. L., Friedrich O., Scheibel T.

The MyoRobot: A novel automated biomechatronics system to assess voltage/Ca2+ biosensors and ctive/passive biomechanics in muscle and biomaterials

Biosens. Bioelectron., 102: 589 – 599  

Humenik M., Lang G., Scheibel T.

Silk nanofibril self-assembly versus electrospinning

Wiley Interdiscip. Rev.: Nanomed. Nanobiotechnol., 10: e1509  

Bargel H., Scheibel T.

Inspirationen für mechanisch stabile Materialien aus der Natur – Von Gräsern über Spinnenseide bis zu Kieselalge

MNU Journal, 1: 37 – 44

Bargel H., Scheibel T.

Bio-inspirierte Materialien

MNU Journal, 1: 4-10

Jokisch S., Bargel H., Scheibel T.

Einsatz von Biomaterialien in Filtersystemen

In: Prototype Nature 

Wicklein V. J., Singer B. B., Scheibel T., Salehi S.

Nanoengineered biomaterials for corneal regeneration

In: Nanoengineered Biomaterials for Regenerative Medicine. Micro- and Nano Technologies, Elsevier: 379-415

DeSimone E., Schacht K., Alexandra P., Scheibel T.

Recombinant spider silk-based bioinks

Biofabrication 9, 4, 044104  

Anton A. M., Heidebrecht A., Mahmood N., Beiner M., Scheibel T., Kremer F.

Foundation of the outstanding toughness in biomimetic and natural spider silk

Biomacromolecules, 8: 3954 – 3962

Jokisch S., Neuenfeldt M., Scheibel T.

Silk-based fine dust filters for air filtration

Adv. Sustainable Syst., 1: 1700079 doi:10.1002/adsu.201700079

Scheibel T.

Applicability of biotechnologically produced insect silks

Zeitschrift für Naturforschung, 72 , 365-385  

Petzold J., Touska F., Zimmermann K., Scheibel T., Engel B F.

Surface features of recombinant spider silk protein eADF4(κ16)-made materials are well-suited for cardiac tissue engineering

Adv. Funct. Mater., 27: 1701427

Golser A. V., Scheibel T.

Biotechnological production of the mussel byssus derived collagen preColD

RSC Adv., 7: 38273 – 38278  

Thamm C., DeSimone E., Scheibel T.

Characterization of hydrogels made of a novel spider spilk protein eMaSp1s and evaluation for 3D printing

Macromol. Biosci., 11: 1700141

Bauer J., Scheibel T.

Dimerization of the conserved N-terminal domain of a spider silk protein controls the self-assembly of the repetitive core domain

Biomacromolecules, 18: 2521 – 2528  

Neuenfeldt M., Scheibel T.

Sequence identification, recombinant production, and analysis of the self-assembly of egg stalk silk proteins from lacewing Chrysoperla carnea

Biomolecules, 7: 43

Thamm C., Scheibel T.

Recombinant production, characterization, and fiber spinning of an engineered short Major Ampullate Spidroin (MaSp1s)

Biomacromolecules, 18: 1365 – 1372  

Bauer J., Scheibel T.

Conformational stability and interplay of N- and C-terminal domains

Biomacromolecules 2017, 18, 835 – 845

Lang G., Neugirg R B., Kluge D., Fery A., Scheibel T.

Mechanical testing of engineered spider silk filaments

ACS Appl. Mater. Interfaces,9: 892 – 900

Helfricht N., Doblhofer E., Bieber V., Lommes P., Sieber V., Scheibel T., Papastavrou G.

Probing the adhesion properties of alginate hydrogels: a new approach towards the preparation of soft colloidal probes for direct force measurement

Soft Matter. 13: 578 – 589  

Bauer J., Schaal D., Eisold L., Schweimer K., Schwarzinger S., Scheibel T.

Acidic residues control the dimerization of the N-terminal domain of Black Widow spiders’ Major Ampullate Spidroin 1

Sci. Rep. 6, 34442

Doblhofer E., Schmid J., Rieß M., Daab M., Suntinger M., Habel C., Bargel H., Hugenschmidt C., Rosenfeldt S., Breu J., Scheibel T.

Structural insights into water-based spider silk protein-nanoclay composites with excellent gas and water vapor barrier properties

Appl. Mater. Interfaces. 8, 25535 – 25543

Helfricht N., Doblhofer E., Duval L F J., Scheibel T., Papastavrou G.

Colloidal properties of recombinant spider silk protein particles

J. Phys. Chem. C. 120, 18015 – 18027  

Schierling B M., Doblhofer E., Scheibel T.

Cellular uptake of drug loaded spider silk particles

Biomater. Sci. 4: 1515-1523

Borkner B C., Wohlrab S., Lang G., Scheibel T.

Surface modification of polymeric biomaterials using recombinant spider silk proteins

ASC Biomat. Sci.Eng. 3, 767 – 775

Haynl C., Hofmann E., Pawar K., Förster S., Scheibel T.

Microfluidics-produced collagen fibers show extraordinary mechanical properties

Nano Lett.16: 5917 – 5922

DeSimone E., Schacht K., Scheibel T.

Cations influence the crosslinking of hydrogels made of recombinant, polyanionic spider silk proteins

Mater. Lett., 183: 101-104

Schacht K., Vogt J., Scheibel T.

Foams made of engineered recombinant spider silk proteins

ACS Biomater. Sci. Eng. 2: 517-525  

Schaal D., Bauer J., Schweimer K., Scheibel T., Rösch P., Schwarzinger S.

Resonance assignment of an engineered amino-terminal domain of a major ampullate spider silk with neutralized charge cluster

Biomol. NMR Assign. 10: 199-202

Peng L., Jiang S., Seuß M., Fery A., Lang G., Scheibel T., Agarwal S.

Two-in-one composite fibers with side-by-side arrangement of silk fibroin and poly(L-lactide) by electrospinning

Macromol. Mater. Eng. 301: 48-55

Caplan L D., Scheibel T.

Recombinant Silk Production in Bacteria

Ref. Module in Materials Science and Engineering.8, 803581-802274

Bauer J., Scheibel T.

Die Schwarze Witwe und ihre Künste

UBT Aktuell, 2: 60 – 63

Bargel H., Scheibel T.

Zukunftsfeld Bionik

UBT Spektrum, 1: 54 – 57

Jüngst T., Smolan W., Schacht K., Scheibel T., Groll J.

Strategies and molecular design criteria for 3D printable hydrogels

Chem. Rev., 116: 1496-1539

Scheibel T., Groll J., Boccaccini R A., Zehnder T., Jüngst T., Schacht K.

Zellgewebe aus dem Drucker

Nachrichten aus der Chemie, 64: 13-16

Zahn H., Krasowski A., Scheibel T.

Silk

Ullmann’s Encycl. Ind. Chem.

Humenik M., Smith A M., Arndt S., Scheibel T.

Data for ion and seed dependent fibril assembly of a spidroin core domain

Data in Brief, 4: 571–576

Humenik M., Smith A., Arndt S., Scheibel T.

Ion and seed dependent fibril assembly of a spidroin core domain

J. Struct. Biol. 191: 130–138

Herrmann M S., Scheibel T.

Enzymatic degradation of films, particles and non-woven meshes

ACS Biomater. Sci. Eng., 1: 247–259

Heidebrecht A., Eisoldt L., Johannes D., Schmidt A., Geffers M., Lang G., Scheibel T.

Biomimetic fibers made of recombinant spidroins with the same toughness as natural spider silk

Adv. Mater., 27: 2189–2194  

Schacht K., Jüngst T., Schweinlin M., Ewald A., Groll J., Scheibel T.

Biofabrication of cell-loaded 3D spider silk constructs

Angew, Chem., 54: 2816–2820

Elsner B M., Herold M H., Herrmann M S., Bargel H., Scheibel T.

Enhanced cellular uptake of engineered spider silk particles

Biomater. Sci., 3: 543–551

Doblhofer E., Scheibel T.

Engineering of recombinant spider silk proteins allows defined uptake and release of substances

J. Pharm. Sci, 104: 988-994

Scheibel T.

Die Kräfte von Superhelden – Oder: Was Spiderman besser wissen sollte

Vorlesungsreihe KinderUniversität Bayreuth SS .

Scheibel T.

Vom Spinnennetz zur High-Tech-Faser

Naturwiss. Rundschau.. 68: 524-525

Jungst T., Smolan W., Schacht K., Scheibel T., Groll J.

Strategies and molecular design criteria for 3D printable hydrogels

Chem. Rev.. 99: 9361-9380

Doblhofer E., Heidebrecht A., Scheibel T.

To spin or not to spin: spider silk fibers and more

Appl. Microbiol. Biotechnol. 99: 9361-9380  

DeSimone E., Schacht K., Jungst T., Groll J., Scheibel T.

Biofabrication of 3D constructs: fabrication technologies and spider silk proteins as bioinks

Pure Appl. Chem., 87: 737–749

Scheibel T.

Engineering of rec SSP allows defined drug uptake and release

TechConnect Briefs: Biotech, Biomaterials, and Biomedical 1-4

Zeplin H P., Berninger K A., Maksimovikj C N., Gelder V P., Scheibel T., Walles H.

Verbesserung der Biokompatibilität von Silikonimplantaten

Handchir. Mikrochir. Plast. Chir., 46: 336-41  

Lauterbach Y A., Scheibel T.

Life cycle assessment of spider silk nonwoven meshes in an air filtration device

Green Materials., 3: 15-24

Humenik M., Markus D., Scheibel T.

Controlled hierarchical assembly ofspider silk-DNA chimeras into ribbons and raft-like morphologies

Nano Lett.., 14, 3999−4004

Humenik M., Magdeburg M., Scheibel T.

Influence of repeat numbers on self-assembly rates of repetitive recombinant spider silk proteins

J. Struct. Biol., 186, 431-437

Suhre.H M., Steegborn C., Gertzb M., Scheibel T.

Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis os PTMP1

Acta. Cryst. Sec. 70, 769-772

Hardy J G., Pfaff A., Egaña-L A., Müller A H., Scheibel T.

Glycopolymer functionalization of engineered spider silk protein based materials for improved cell adhesion

Macromol. Biosci., 14, 936-42

Suhre M H., Gertz M., Steegborn C., Scheibel T.

Structural and functional features of a collagen-binding matrix protein from the mussel byssus

Nat. Comm., 5, 3392

Pinto-S D J R., Lamprecht G., Chen W Q., Heo S., Hardy J G., Priewalder H., Scheibel T., Palma M S., Lubec G.

Structure and post-translational modifications of the web silk protein spidroin-1 from Nephila spiders

J. Prot., 105, 174–185

Zeplin.H P., Maksimovikj C N., Jordan C M., Nickel J., Lang G., Axel H., Römer L., Scheibel T.

Spider silk coatings as a bioshield to reduce periprosthetic fibrous capsule formation

Adv. Funct. Mater. 24, 2658–2666

Humenik M., Scheibel T.

Nanomaterial building blocks based on spider silk–oligonucleotide conjugates

ACS Nano 8, 1342-1349

Heidebrecht A., Scheibel T.

Spionik – Biotech Spinnenseide und ihre Einsatzgebiete

GIT Bioforum 2, 20-22

Humenik M., Scheibel T.

Self-assembly of nucleic acids, silk and hybrid materials thereof

J. Phys. Condens. Matter 26, 503102

Zollfrank C., Scheibel T., Seitz H., Travitzky N.

Bioinspired materials engineering

Ullmann’s Encycl. Ind. Chem.

Borkner B C., Elsner B M., Scheibel T.

Coatings and films made of silk proteins

Appl. Mater. Interface. 29, 62-69  

Lang G., Scheibel T.

Multifunktionale Spinnenseide – ein vielversprechender Werkstoff

MaschinenMarkt 26, 36-39

Schacht K., Scheibel T.

Processing of recombinant spider silk proteins into tailor-made materials for biomaterials applications

Curr. Opin. Biotechnol. 29, 62-69

Hagenau A., Suhre H M., Scheibel T.

Nature as a blueprint for polymer material concepts: protein fiber-reinforced composits as holdfasts of mussels

Progr. Polym. Sci. 39, 1564-1583

Scheibel T.

Die Natur als Vorbild für bioinspirierte Materialien der Zukunft

TIB  33-36 

Neuenfeldt M., Scheibel T.

Silks From Insects – From Natural Diversity to Application

Insect Molecular Biology and Ecology, 376-400

Keerl D., Scheibel T.

Rheological characterization of silk solutions

Green Materials, 2, 11 –23  

Heim M., Elsner M B., Scheibel T.

Lipid-specific ß-sheet formation in a mussel byssus protein domain

Biomacromolecules, 14, 3238-3245  

Blüm C., Nichtl A., Scheibel T.

Spider silk capsules as protective reaction containers for enzymes

Adv. Funct. Mater., 24, 763–768  

Bauer F., Wohlrab S., Scheibel T.

Controllable cell adhesion, growth and orientation on layered silk protein films

Biomater. Sci., 1, 1244-1249  

Helfricht N., Klug M., Mark A., Kuznetsov V., Blüm C., Scheibel T., Papastavrou G.

Surface properties of spider silk particles in solution

Biomater. Sci, 1, 1166-1171  

Neubauer P. M., Blüm C., Agostini E., Engert J., Scheibel T., Fery A.

Micromechanical characterization of spider silk particles

Biomater. Sci., 1, 1160-1165  

Hardy J. G., Leal-Egaña A., Scheibel T.

Engineered spider silk protein-based composites for drug delivery

Macromol. BioSci., 13, 1431–1437  

Claussen K. U., Lintz E. S., Giesa R., Schmidt H. W., Scheibel T.

Protein gradient films of fibroin and gelatine

Macromol. BioSci., 13, 1396–1403  

Lang G., Jokisch S., Scheibel T.

Air filter devices including nonwoven meshes of electrospun recombinant spider silk proteins

J. Vis. Exp., 75, e50492  

Hofmann J. P., Denner P., Krammer N. C., Kuhn P. H., Suhre M. H., Scheibel T., Lichtenthaler S. F., Schätzl H. M., Bano D., Vorberg I. M.

Cell-to-cell propagation of infectious cytosolic protein aggregates

Proc. Natl. Acad. Sci. U S A., 110, 5951–5956  

Scheibel T.

Spinnenseide – Biotechfaser mit naturidentischer Belastbarkeit

Chemie & More, 4, 3-5

Lintz E. S., Scheibel T.

Dragline, egg stalk, and byssus – A comparison of outstanding protein fibers

Adv. Funct. Mater., 23, 4467–4482  

Heidebrecht A., Scheibel T.

Recombinant production of spider silk proteins

Adv. Appl. Microbiol. 82, 115-153  

Wohlrab S., Thamm C., Scheibel T.

The Power of Recombinant Spider Silk Proteins

In: Biotechnology of Silk (Eds Asakura T., Miller T.), 179-201

Lauterbach A. Y., Scheibel T.

Determining the Environmental Benefit of Artificial Spider Silk Products

NSTI-Nanotech., 3, 108-111  

Smith A., Scheibel T.

Hierarchical Protein Assemblies as a Basis for Materials

In: Materials Design Inspired by Nature: Function Through Inner Architecture (Eds. Fratz P., Dunlop J. W. C., Weinkamer R.), 256-281  

Bauer F., Bertinetti L., Masic A., Scheibel T.

Dependence of mechanical properties of lacewing egg stalks on relative humidity

Biomacromolecules. 13, 3730-3735

Wohlrab S., Spießa K., Scheibel T.

Varying surface hydrophobicities of coatings made of recombinant spider silk proteins

J. Mater. Chem. 22, 22050-22054

Young L S., Gupta M., Hanske C., Fery A., Scheibel T., Tsukruk V V.

Utilizing conformational changes for patterning thin films of recombinant spider silk proteins

Biomacromol. 13, 10, 3189-3199

Wohlrab S., Müller S., Schmidt A., Neubauer S., Kessler H., Egaña-L A., Scheibel T.

Cell adhesion and proliferation on RGD-modified recombinant spider silk proteins

Biomaterials 33, 6650-6659

Egañaa-L A., Scheibel T.

Interactions of cells with silk surfaces

J. Mater. Chem. 22, 14330-14336

Bauer F., Scheibel T.

Artificial egg stalks made of a recombinantly produced lacewing silk protein

Ang. Chemie Intl. Edit. 124, 6627-6630

Keerl D., Scheibel T.

Characterization of natural and biomimetic spider silk fibers

Bioinspired, Biomimetic Nanobiomater.1, 83-94

Egaña-L A., Lang G., Mauerer C., Wickinghoff J., Weber M., Geimer S., Scheibel T.

Interactions of fibroblasts with different morphologies made of an engineered spider silk protein

Adv. Eng. Mater. 14, B67-B75

Bluem C., Scheibel T.

Control of drug loading and release properties of spider silk sub-microparticles

BioNanoSci. 2, 67-74

Claussen K U., Giesa R., Scheibel T., Schmidt H W.

Learning from nature: synthesis and characterization of longitudinal polymer gradient materials inspired by mussel byssus threads

Macromol. Rapid Commun. 33, 206-211

Claussen K U., Scheibel T., Schmidt H W., Giesa R.

Polymer gradient materials: can nature teach us new tricks?

Macromol. Mater. Eng. 297, 938–957

Eisoldt L., Thamm C., Scheibel T.

The role of terminal domains during storage and assembly of spider silk proteins

Biopolymers. 97, 355-361

Slotta U., Hess S., Spieß K., Stromer T., Serpell L., Scheibel T.

Spider silk and amyloid fibrils: A structural comparison

Macromol. Biosci. 7, 73-90

Spiess K., Ene R., Keenan C D., Senker J., Kremerb F., Scheibel T.

Impact of initial solvent on thermal stability and mechanical properties of recombinant spider silk films

J. Mater. Chem. 21, 13594-13604

Schacht K., Scheibel T.

Controlled hydrogel formation of a recombinant spider silk protein

Biomacromol. 12, 2488–2495  

Hagenaua A., Papadopoulos P., Kremer F., Scheibel T.

Mussel collagen molecules with silk-like domains as load-bearing elements in distal byssal threads

J. Structural Biol. 175, 339-347

Lammel A., Schwab M., Hofer M., Winter G., Scheibel T.

Recombinant spider silk particles as drug delivery vehicles

Biomaterials 32, 2233–2240

Hagn F., Thamm C., Scheibel T., Kessler H.

pH-dependent dimerization and salt-dependent stabilization of the N-terminal domain of spider dragline silk – Implications for fiber formation

Angew. Chem. Int. Ed. 50, 310-313

Humenik M., Smith A., Scheibel T.

Recombinant spider silks – biopolymers with potential for future applications

Polymers 3, 640–661

Spiess K., Lammel A., Scheibel T.

Recombinant spider silk proteins for applications in biomaterials

Macromol.Biosci. 2011, S32-S41

Eisoldt L., Smith A., Scheibel T.

Decoding the secrets of spider silk

Materials Today. 14, 80–86

Humenik M., Scheibel T., Smith A.

Spider Silk: Understanding the Structure–Function Relationship of a Natural Fiber

Prog. Mol. Biol. Transl. Sci. 103, 131-185.

Spieß K., Wohlrab S., Scheibel T.

Structural characterization and functionalization of engineered spider silk films

Soft Matter.6, 4168–4174

Keerl D., Hardy J G., Scheibel T.

Biomimetic spinning of recombinant silk proteins

Mater. Res. Soc. Symp. Proc.07-20, 1239.

Hagn F., Eisoldt L., Hardy J G., Vendrely C., Coles M., Scheibel T., Kessler H.

A conserved spider silk domain acts as a molecular switch that controls fibre assembly

Nature 365, 239-242

Lammel A S., Hu X., Park S H., Kaplan D L., Scheibel T.

Controlling silk fibroin particle features for drug delivery

Biomaterials. 31, 4583-4591

Hagenau A., Scheibel T.

Towards the recombinant production of mussel byssal collagens

J. Adhesion. 86, 10-24

Eisoldt L., Hardy J G., Heim M., Scheibel T.

The role of salt and shear on the storage and assembly of spider silk proteins.

J. Struct. Biol. 170, 413–419

Heim M., Ackerschott C B., Scheibel T.

Characterization of recombinantly produced spider flagelliform silk domains

J. Struct. Biol. 170, 420–425

Scheibel T.

Spider silk from nature to bio-inspired materials

Chem. Fiber. Int. 3, 15-16

Scheibel T.

Advanced Biomaterials

Macromol. Biosciences. 10, 674

Spiess K., Lammel A., Scheibel T.

Recombinant spider silk proteins for applications in biomaterials

Macromol. Biosciences. 10, 998-1007

Hardy J G., Scheibel T.

Composite materials based on silk proteins

Progr. Polymer Sci. 35, 1093-1115

Egaña-L A., Scheibel T.

Silk-based materials for biomedical applications

Biotechnol. Appl. Biochem. 55, 155–167

Heim M., Römer L., Scheibel T.

Hierarchical structures made of protein.The complex architecture of spider webs and their constituent silk proteins

Chem. Soc. Rev.39, 156–164

Suhre M H., Hess S., Golser A V., Scheibel T.

Influence of divalent copper, manganese and zinc ions on fibril nucleation and elongation of the amyloid-like yeast prion determinant Sup35p-NM

J. Inorg. Biochem. 120, 1711-1720

Vézy C., Hermanson.D K., Scheibel T., Bausch A R.

Interfacial rheological properties of recombinant spider-silk proteins

Biointerphases 4, 43-46

Pirzer T., Geisler M., Scheibel T., Hugel T.

Single molecule force measurements delineate salt, pH and surface effects on biopolymer adhesion

Physical Biol. J. 6, 025004

Krammer C., Kryndushkin D., Suhre M H., Kremmer E., Hofmann A., Pfeifer A., Scheibel T., Wickner R B., Schätzl H M., Vorberg I.

The yeast Sup35NM domain propagates as a prion in mammalian cells

Proc. Natl. Acad. Sci. USA 106, 462-467

Hagenau A., Scheidt H A., Serpell L., Huster D., Scheibel T.

Structural analysis of proteinaceous components in byssal threads of the mussel Mytilus galloprovincialis

Macromol. Biosciences 9, 162-168

Smith A M., Scheibel T.

Functional amyloids used by organisms: A lesson in controlling assembly

Macromol. Chem. Phys. 210, 127-135

Hardy J G., Scheibel T.

Silk-inspired polymers and proteins

Biochem. Soc. Trans. 37, 677–681

Hardy J G., Scheibel T.

Production and processing of spider silk proteins

J. Polymer. Sci. Part.A: Polymer. Chem. 47, 3957–3963

Grunwald I., Rischka K., Kast S M., Scheibel T., Bargel H.

Mimicking biopolymers on a molecular scale: Nano(bio)technology based on engineered protein

Phil. Trans. Roy. Soc. London: A 367, 1727-1747

Heim M., Römer L., Scheibel T.,

Hierarchical structures made of protein. The complex architecture of spider webs and their constituent silk protein

Chem. Soc. Rev. 39, 156–164

Römer L., Scheibel T.

The elaborate structure of spider silk: Structure and function of a natural high performance fiber

Prion 2, 154-161

Scheibel T

Spinnenseide: Was Spiderman wissen sollte

Biospektrum

Heim M., Keerl D., Scheibel T.

Spider Silk: From Soluble Protein to Extraordinary Fibers

Angew. Chem. Int. Edit. 48, 3584-3596

Liebmann B., Hümmerich D., Scheibel T, Fehr M.

Formulation of poorly water-soluble substances using self-assembling spider silk protein

Colloids Surf., A 331, 126-132

Slotta U.K., Rammensee S., Gorb S., Scheibel T.

An engineered spider silk protein forms microspheres

Angew. Chem. Int. Ed. 47, 4592-459

Lammel A., Schwab M., Slotta U.K., Winter G., Scheibel T.

Processing conditions for spider silk microsphere formation

ChemSusChem 5, 413-416

Rammensee S., Slotta U.K, Scheibel T., Bausch A.R.

Assembly mechanism of recombinant spider silk proteins

Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 105, 6590-6595

Horinek D., Serr A., Geisler M., Pirzer T., Slotta U.K., Lud S.Q., Garrido J.A., Scheibel T., Hugel T., Netz R.R.

Peptide adsorption on a hydrophobic surface results from an interplay of solvation, surface, and intrapeptide forces

Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 105, 2842-2847

Geisler M., Pirzer T., Ackerschott C., Lud S., Garrido A.J., Scheibel T., Hugel T.

Hydrophobic and Hofmeister effects on the adhesion of spider silk proteins onto solid substrates: An AFM-based single-molecule study

Langmuir 24, 1350-1355

Krammer C., Suhre M.H., Kremmer E., Diemer C., Hess S., Schätzl H.M., Scheibel T., Vorberg I.

Prion protein/protein interactions: Fusion with yeast Sup35p-NM modulates cytosolic PrP aggregation in mammalian cells

FASEB J. 22, 762-773

Hardy J., Römer L ., Scheibel T.

Polymeric materials based on silk proteins

Polymer 49, 4309-4327

Römer L., Scheibel T.

Spinnen wie die Spinnen

Nachrichten a. d. Chem. 56, 516-519

Scheibel T., Weidenauer U.

Spinnenseidenproteine als pharmazeutischer Hilfsstoff

Dtsch. Apoth. Ztg. 48, 29.

Lammel A., Keerl D., Römer L., Scheibel T.

Proteins: Polymers of natural origin

In: J. Hu (Ed.), Recent Advances in Biomaterials Research, 1-22

Vendrely C., Ackerschott C., Römer L., Scheibel T.

Molecular design of performance proteins with repetitive sequences: Recombinant flagelliform spider silk as basis for biomaterials

Methods. Mol. Biol. 474, 3-14.

Hermanson K D., Harasim M B., Scheibel T., Bausch A R.

Permeability of silk microcapsules made by the interfacial adsorption of protein

Phys. Chem. Chem. Phys. 9, 6442-6446

Hess S., Lindquist S., Scheibel T.

Alternate assembly pathways of the amyloidogenic yeast prion determinant Sup35p-NM

EMBO Rep. 8,1196-1201

Scheibel T, Römer L., Spieß K., Slotta U.

Transparente Folien aus Spinnenseide – Ein Hocheistungsmaterial aus der Natur in neuem Gewand

GIT Labor-Fachz. 11, 928-931

Dong J., Bloom D J., Goncharov V., Chattopadhyay M., Millhauser L G., Lynn G D., Scheibel T., Susan L.

Probing the role of PrP repeats in conformational conversion and amyloid assembly of chimeric yeast prions

J. Biol. Chem. 282, 47, 34204–34212

Metwalli E., Slotta U., Darko C., Roth S V., Scheibel T., Papadakis C M.

Structural changes of thin films from recombinant spider silk proteins upon post treatment

Appl. Phys. A. 89, 655-661

Schmidt M., Romer L., Strehle M., Scheibel T.

Conquering isoleucine auxotrophy of Escherichia coli BLR(DE3) to recombinantly produce spider silk proteins in minimal media

Biotechnol. Lett. 29, 1741-1744

Hermanson K D., Huemmerich D., Scheibel T., Bausch A R.

Engineered microcapsules made of reconstituted spider silk

Adv. Mater. 19, 1810-1815

Exler J H., Hümmerich D., Scheibel T.

The amphiphilic properties of spider silks are important for spinning

Angew. Chem. Int. Edit. 46, 3559-3562

Slotta U., Hess S., Spiess K., Stromer T., Serpell L., Scheibel T.

Spider silk and amyloid fibrils – a structural comparison

Macromol. Biosci. 7, 183-188

Lodderstedt G., Hess S., Hause G., Scheuermann T., Scheibel T., Schwarz E.

Effect of OPMD-associated extension of seven alanines on the fibrillation properties of the N-terminal domain of PABPN1

FEBS.J.274, 2, 346-355.

Römer L., Scheibel T.

Grundlagen für neue Materialien – Seidenproteine

Chemie i. u. 41, 306-314

Vendrely C., Scheibel T.

Biotechnological production of spider silk proteins enables new applications

Macromol Biosci. 7, 4, 401-409.

Scheibel T., Roemer L.

Herstellung und Anwendung von Spinnenseide

 Bionik: Patente aus der Natur, 3, 130-139

Sen Gupta S., Scheibel T.

Folding, self-assembly and conformational switches of proteins.

Protein Folding-Misfolding: Some Current Concepts of Protein Chemistry, 1-33

Slotta U., Tammer M., Kremer F., Koelsch P., Scheibel T.

Structural analysis of films cast from recombinant spider silk proteins

Supramol. Chem. 18, 465-471

Rammensee S., Huemmerich D., Hermanson K., Scheibel T., Bausch A.

Rheological characterisation of recombinant spider silk nanofiber networks

Appl. Phys. A. 82, 261-264

Junghans F., Morawietz M., Conrad U., Scheibel T., Heilmann A., Spohn U.

Preparation and mechanical properties of layers made of recombinant spider silk proteins and silk from silk worm

Appl. Phys. A. 82, 253-260

Zbilut J P., Scheibel T., Huemmerich D., Webber C L., Colafranceschi M., Giuliani A.

Statistical approaches for investigating silk properties

App. Phy. A.  82, 2, 243–251

Huemmerich D., Slotta U., Scheibel T.

Processing and modification of films made from recombinant spider silk proteins

Appl. Phys. A.  82, 219-222

Scheibel T.

Editorial: Silk–a biomaterial with several facets

Appl. Phys. A 82, 191-192

Scheibel T., Buchner J.

Protein Aggregation as a Cause for Disease

Handb. Exp. Pharmacol. 199-219

Scheibel T., Vendrely C.

Mammalian Versus Yeast Prions – Biophysical Insights in Structure and Assembly Mechanisms

Prions: New Res. pp. 251-284

Zbilut J P., Scheibel T., Huemmerich D., Webber C L., Colafranceschi M., Giuliani A.

Spatial stochastic resonance in protein hydrophobicity

Phys. Lett. A. 346, 33-41

Junger A., Kaufmann D., Scheibel T., Weberskirch R.

Biosynthesis of an elastin-mimetic polypeptide with two different chemical functional groups within the repetitive elastin fragment

Macromol. Biosciences 5, 494-501

Scheibel T.

Protein fibers as performance proteins: new technologies and applications

Curr. Opin. Biotech. 16, 427-433

Scheibel T., Serpell L.

Methods to study fibril formation

Protein Folding Handb.Vol. II, pp. 193-249

Huemmerich D., Scheibel T., Vollrath F., Cohen S., Gat U., Ittah S.

Novel assembly properties of recombinant spider dragline silk protein

Curr. Biol. 14, 2070-2074

Huemmerich D., Helsen C W., Quedzuweit S., Oschmann J., Rudolph R., Scheibel T.

Primary structure elements of dragline silks and their contribution to protein solubility and assembly

Biochem. 43, 13604-13612

Scheibel T., Bloom J., Lindquist S L.

The elongation of yeast prion fibers involves separable steps of association and conversion

Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101, 2287-2292

Scheibel T.

Spider silks: recombinant synthesis, assembly, spinning, and engineering of synthetic proteins

Microb. Cell Fact. 3, 14-21

Scheibel T., Buchner J.

Book Review: Methods in Molecular Biology, Vol. 232: Protein Misfolding and Disease: Principles and Methods

Chem.Bio.Chem. 5, 1153-1154

Scheibel T.

Amyloid formation of a yeast prion determinant

J. Mol. Neurosci. 23, 13-22

Scheibel T., Parthasarathy R., Sawicki G., Lin X-M., Jaeger H., Lindquist S.

Conducting nanowires built by controlled self assembly of amyloid fibers and selective metal deposition

Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100, 4527-4532

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