Prof. Dr. Scheibel, Thomas

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Biofabrikation

Biofabrikation ist ein interdisziplinäres Forschungsfeld mit dem Ziel, funktionelle Gewebekonstrukte zu generieren. Die Grundkomponenten hierfür sind Zellen, Matrixmaterialien und Wachstumsfaktoren. Es werden Prinzipien und Methoden aus der Medizin, den Natur- und den Ingenieurwissenschaften kombiniert, um ein fundamentales Verständnis der Beziehung zwischen Struktur und Funktion von Gewebe zu entwickeln und anzuwenden. Notwendige Eigenschaften von Implantaten sind eine definierte 3D-Struktur, eine gewebespezifische hierarchische Morphologie und eine biokompatible biochemische Zusammensetzung.

Die Arbeitsgruppe Biofabrikation untersucht die Eignung und Verarbeitung verschiedener Biopolymere – darunter Strukturproteine – für die Geweberegeneration. Um eine präzise dreidimensionale Anordnung des Zell-Material Gerüstes zu ermöglichen, werden zudem neue zellfreundliche Biotinten für den 3D-Biodruck entwickelt. Insbesondere rekombinant hergestellte Spinnenseidenproteine werden anwendungsspezifisch modifiziert und mit Hilfe unterschiedlicher Verarbeitungsmethoden zu Filmen, Hydrogelen, Schäumen, Vliesen, und Nanofasern mit ausgerichteter Struktur und kontrollierter Topografie verarbeitet.

 

Abb. 1Filme, Schäume und Nanofaser-Vliesse aus rekombinanter Spinnenseide als Gerüste für Zellen.

Research Projects

Ng, Xuen (M.Sc.)

xuen.ng(.at.)uni-bayreuth.de

0921-55 6709

Additive Verarbeitung von Biotinten auf Basis rekombinanter Spinnenseidenproteinen für die Modellierung und Rekonstruktion von kardialem Gewebe

Organtransplantationen sind bis dato die einzig umsetzbare klinische Lösung für die Behandlung von schwerem Organversagen. Während Leber, Niere, Herz, Pankreas und Lunge zu den am häufigsten benötigten Spenderorganen gehören, können insbesondere der Pankreas, die Lunge oder das Herz nur post mortem entnommen werden. Mit der zunehmenden Verfügbarkeit von 3D Druckverfahren und der Etablierung von induzierten pluripotenten Stammzellen entwickelte sich die biomedizinische Forschung in Richtung der Biofabrikation von künstlichem Gewebe. Zukünftig sollen so auch ganze Organe aus körpereigenen Zellen eines Patienten hergestellt werden können. Beim Herz ist die Regenerationsfähigkeit des Muskelgewebes besonders limitiert, wodurch bei Schädigung durch z.B. einen Infarkt die Organfunktion stark eingeschränkt sein kann. Dies könnte durch die Implantation von Gewebe-patches („Flicken“) kompensiert werden. Für die Fabrikation solcher künstlichen Gewebe sind insbesondere Hydrogele als Polymer-Netzwerke mit hohem Wasseranteil von besonderer Relevanz, da sie dem natürlichen Gewebe ähneln. Biopolymere wie rekombinante Spinnenseide sind gut geeignet das Verarbeitungsfenster für eine gute Prozessierbarkeit ohne Beeinträchtigung der Zellfunktion zu erweitern, da sie durch molekularbiologische Methoden modifiziert werden können und zudem in verschiedene Morphologien prozessiert werden können, darunter auch Hydrogele.

In diesem Projekt werden Verarbeitungstechniken und Biotinten auf Basis von rekombinanter Spinnenseide entwickelt, um das Drucken von Herzmuskelzellen aus induzierten Stammzellen mit komplexer hierarchischer Struktur zu erlauben.

Heinritz, Christina (M. Sc.)

christina1.heinritz(.at.)uni-bayreuth.de

0921 55-6708

Gefäßversorgung für 3D-Gewebe auf der Basis von formverändernden Polymeren und rekombinanter Spinnenseide

Bei der Behandlung schwer geschädigter oder sogar verlorener Gewebe/Organe aufgrund von Krankheiten oder Verletzungen sind gezüchtete Gewebe eine attraktive Alternative zur Transplantation. Diese bestehen aus drei Hauptkomponenten: Zellen, einer geeigneten Gerüststruktur und Signalen wie beispielsweise Wachstumsfaktoren oder mechanische/elektrische Reize. Spinnenseidenmaterialien sind gut für eine solche Gerüststruktur geeignet, aufgrund ihrer Eigenschaften der biologischen Abbaubarkeit, Biokompatibilität und des Nicht-hervorrufens einer Immunantwort im menschlichen Körper.

Eine große Herausforderung bei der Gewebezüchtung und der Biofabrikation von 3D-Scaffolds ist die ausreichende Versorgung mit Sauerstoff und Nährstoffen, da oft ein funktionierendes Gefäßsystem fehlt. In der Natur entstehen neue Blutgefäße im frühen Embryonalstadium durch die Differenzierung von Angioblasten in Endothelzellen, ein Prozess, der auch Vaskulogenese genannt wird. Die Angiogenese beschreibt die Aussprossung von Kapillaren aus bereits bestehenden Gefäßen. In diesem Projekt soll ein hierarchisch strukturiertes Gewebe mit röhrenförmigen Elementen zur Sauerstoff- und Nährstoffversorgung hergestellt werden, das die Grundlage für eine spätere Vaskularisation der Konstrukte nach der Gewebereifung bildet. Für diesen Zweck werden rekombinante Spinnenseidenproteine unterschiedlich verarbeitet und die resultierenden Konstrukte mit Zellen besiedelt, um die natürliche Gefäßstruktur nachzuahmen.

Rajwar, Ashish (M.Sc.)

ashish.rajwar(.at.)uni-bayreuth.de

0921 55 6705

Biofabrikationstechniken zur Herstellung von strukturiertem Fleisch aus dem Labor

In den letzten Jahren wurde das Thema alternativer proteinbasierter Lebensmittelproduktionswege von im Labor gezüchtetem oder kultiviertem Fleisch zunehmend erforscht. Bei der Züchtung von Fleisch werden Stammzellen in einem Nährmedium angezogen und in Fett- und Muskelgewebe ausdifferenziert. Während Hackfleisch z. B. für Burger bereits marktreif hergestellt wird, ist die Kultivierung von strukturiertem Fleisch immer noch eine große wissenschaftliche Herausforderung. Das Projekt konzentriert sich auf die Herstellung eines solchen Fleischprodukts unter Verwendung von protein-basierten Matrixgerüsten. Im Laufe des Projekts werden Vorläuferzellen von Myoblasten (so genannte Myosatellitenzellen) und Adipozyten (so genannte Adipozyten-Stammzellen oder Präadipozyten) aus Rindern isoliert und in Hydrogelen und Cryogelen kultiviert.

Claussen, Julia (M.Sc.)

julia.claussen(.at.)uni-bayreuth.de

0921-55 6706

Regeneration peripherer Nerven mittels selbstrollende, ausgerichteten Biopolymer-Transplantaten

In meinem Projekt geht es darum, durchtrennte periphere Nerven wieder zu verbinden. Ziel ist es, ein selbstrollendes Transplantat zu entwickeln, das stimuli-responsiv Nervenstümpfe umschließt und die Nervenregeneration fördert. Das Transplantat soll die Transdifferenzierung von Schwann-Zellen in ihre Reparaturfunktion fördern, um die Axone des beschädigten Nervs zu leiten.

Das Projekt vereint Biomaterialforschung und Zellkultur. Zum einen soll ein Polysaccharid-basiertes selbst-rollendes Konstrukt mit ausgerichteten, elektro-gesponnenen Proteinfasern aus rekombinant hergestellter Spinnenseide entwickelt werden. Zum anderen werden diese Konstrukte in Zellkulturexperimenten getestet, dabei wird die Lebensfähigkeit, Proliferation, Morpholgie und Adhärenz von Schwann-Zellen untersucht. Des Weiteren soll eine Co-Kultur mit Nervenzellen mit aktivierbarem Neuritenwachstum etabliert werden, um das komplexe Zusammenspiel von Schwann-Zellen und Neuronen in den Biomaterialkonstrukten zu untersuchen.

Hahn, Jonas (M. Sc.)

jonas.hahn(.at.)uni-bayreuth.de

0921 55-6707

Noch nicht definiert (JH)

Der Projekttext wird derzeit überarbeitet

Rekombinante Spinnenseidenproteine mit designter Zell-Substrat-Interaktion für biomedizinische Anwendungen
Aufgrund ihrer einzigartigen mechanischen und biochemischen Eigenschaften ist Spinnenseide seit einiger Zeit im Fokus der Wissenschaft. Spinnenseidenproteine sind bioabbaubar, biokompatibel und rufen keine Immunantwort im menschlichen Körper hervor, wodurch sie ein geeignetes Material für die Verwendung in der Biomedizin darstellen. Die Entwicklung entsprechender rekombinanter Technologien, inspiriert durch die natürlich vorkommenden Gensequenzen der Gartenkreuzspinne Araneus diadematus, ermöglicht die biotechnologische Herstellung von Spinnenseidenprotein mit hohen Ausbeuten. Diese rekombinanten Seidenproteine können in verschiedene Morphologien, wie beispielsweise Fasern, Filme, Hydrogele, Schäume, Vliese und Partikel, verarbeitet werden, wodurch sich ein breites Anwendungsspektrum ergibt. Im Zusammenhang mit Tissue Engineering und regenerativer Medizin spielt häufig die spezifische Anhaftung von Zellen eine entscheidende Rolle. Da die Zelladhäsion auf unmodifizierten Spinnenseidenproteinen allerdings niedrig ist, ist es manchmal notwendig, Proteine mit Zell-interagierenden Liganden zu entwickeln. Der Fokus des Projektes liegt deswegen darauf, biokompatible Gerüste aus Spinnenseide so zu modifizieren und zu funktionalisieren, dass eine gerichtete Zell-Substrat-Interaktion ermöglicht wird. Dies kann anhand genetischer oder chemischer Kopplung und durch variierende Verarbeitungsmethoden erfolgen.

Abb. 2: Hydrogel bzw. Schaum aus dem rekombinanten Spinnenseidenprotein eADF4(C16).

Publications

Bargel H., Scheibel T.

A bio-engineering approach to generate bioinspired (spider) silk protein-based materials

AT-Automatisierungstechnik, 2024, 72, 657-665.

Troßmann, V. & Scheibel, T.

Spider silk and blend biomaterials: recent advances and future opportunities

Silk-Based Biomaterials for Tissue Engineering, Regenerative and Precision Medicine. Woodhead Publishing Series in Biomaterials 2024, Pages 133-190

Charlotte Hopfe, Bryan Ospina-Jara, Thilo Schulze, Marta Tischer, Diego Morales, Vivien Reinhartz, Rashin Esghi Esfahani, Carlos Valderrama, José-Pérez-Rigueiro, Christoph Bleidorn, Heike Feldhaar, Jimmy Cabra-Garcia & Thomas Scheibel

Impact of environmental factors on spider silk properties

Lang, G., Grill, C. & Scheibel, T.

Site-specific functionalization of recombinant spider silk Janus fibers

Shakir Zainuddin & Thomas Scheibel

Continuous yarn electrospinning

Matthias Völkl, Valérie Jérome, Alfons Weig, Julia Jasinski, Nora Meides, Peter Strohriegl, Thomas Scheibel & Ruth Freitag

Pristine and artificially-aged polystyrene microplastic particles differ in regard to cellular response

Sawan Shetty, Selvakumar Murugesan, Sahar Salehi, Alexandra Pellert, Melanie Scheibel, Thomas Scheibel & Srinivasan Anandhan

Evaluation of piezoelectric behavior and biocompatibility of poly(vinylidene fluoride) ultrafine fibers with incorporated talc nanosheets

Nicholas J. Chan, Sarah Lentz, Paul A. Gurr, Thomas Scheibel & Greg G. Qiao

Mimicry of silk utilizing synthetic polypeptides

Sarah Lentz, Vanessa T. Troßmann, Christian B. Borkner, Vivien Beyersdorfer, Mrkus Rottmar & Thomas Scheibel

Structure−Property Relationship Based on the Amino Acid Composition of Recombinant Spider Silk Proteins for Potential Biomedical Applications

Vanessa T. Troßmann, Stefanie Heltmann-Meyer, Hanna Amouei, Harald Wajantm, Raymund E. Horch, Dominik Steiner & Thomas Scheibel

Recombinant Spider Silk Bioinks for Continuous Protein Release by Encapsulated Producer Cells

Hendrik Bargel, Vanessa Troßmann, Christoph Sommer & Thomas Scheibel

Bioselectivity of silk protein-based materials and their bio-inspired applications

Vanessa J. Neubauer, Florian Hüter, Johannes Wittmann, Vanessa T. Troßmann, Claudia Kleinschrodt, Bettina Alber-Laukant, Frank Rieg & Thomas Scheibel

Flow Simulation and Gradient Printing of Fluorapatite- and Cell-Loaded Recombinant Spider Silk Hydrogels

Julia Jasinski, Magdalena V. Wilde, Matthias Voelkl, Valérie Jerôme, Thomas Fröhlich, Ruth Freitag und Thomas Scheibel

Tailor-Made Protein Corona Formation on Polystyrene Microparticles and its Effect on Epithelial Cell Uptake

Sarah Lentz, Vanessa T. Troßmann & Thomas Scheibel

Selective Topography Directed Cell Adhesion on Spider Silk Surfaces

Mirjam Hofmaier, Mikhail Malanin, Eva Bittrich, Sarah Lentz, Birgit Urban, Thomas Scheibel, Andreas Fery & Martin Müller

β‑Sheet structure formation within binary blends of two spider silk related peptides

Vanessa T. Trossmann & Thomas Scheibel

Design of Recombinant Spider Silk Proteins for Cell Type Specific Binding

Martin Reimer, Kai Mayer, Daniel Van Opdenbosch, Thomas Scheibel, & Cordt Zollfrank

Biocompatible Optical Fibers Made of Regenerated Cellulose and Recombinant Cellulose-Binding Spider Silk

Lamberger, Z., Zainuddin, S., Scheibel, T. & Lang, G.

Polymeric Janus Fibers

Saric, M. & Scheibel, T.

Two-in-One Spider Silk Protein with Combined Mechanical Features in All-Aqueous Spun Fibers

D. Stengel, M. Saric, H. R. Johnson, T. Schiller, J. Diehl, K. Chalek, D. Onofrei, T. Scheibel, G. H. Holland

Tyrosine’s Unique Role in the Hierarchical Assembly of Recombinant Spider Silk Proteins: From Spinning Dope to Fibers

Herold H.M., Döbl A., Wohlrab S., Humenik M., Scheibel T.

Designed Spider Silk-Based Drug Carrier for Redox- or pH-Triggered Drug Release

Biomacromolecules 21, 4904-4912

Schwarzer, M. Brehm, J., Vollmer, M., Jasinski, J., Xu, C., Bin Zainiddin, S., Frazöhlilch, T., Schott, M., Greiner, A., Scheibel, T. &Laforsch, C.

Shape, size, and polymer dependent effects of microplastics on Daphnia magna

Hazardous Materials, 436, 2022

Chan, N., Lentz, S., Gurr, P., Tan, S., Scheibel, T. & Qiao G.

Vernetzte Polypeptide durch RAFT-vermittelte Polymerisation zum kontinuierlichen Aufbau von Polymerfilmen

Angewandte Chemie, 2021

Riedl, S., Völkl, M., Holzinger, A., Jasinski, J., Jerome, V., Scheibel, T., Feldhaar, H. & Freitag, R.

In vitro cultivation of primary intestinal cells from Eisenia fetida as basis for ecotoxicological studies

Ecotoxicology, 2021

Koeck, K. S., Salehi, S., Humenik, M. & Scheibel, T.

Processing of Continuous Non-Crosslinked Collagen Fibers for Microtissue Formation at the Muscle-Tendon Interface

Advanced functional Materials, 2021

Ramsperger, A., Jasinski, J., Völkl, M., Witzmann, T., Meinhart, M., Jerome, V., Kretschmer, W., Freitag, R., Senker, J., Fery A., Kress, H., Scheibel, T. & Laforsch, Ch.

Vermeintlich identische Mikroplastikpartikel unterscheiden sich wesentlich in ihren Materialeigenschaften, die Partikel-Zell-Interaktionen und zelluläre Reaktionen beeinflussen.

Hazardous Materials, Jahrgang 425, 05.03.2022

Lechner, A., Trossmann, V. & Scheibel, T.

Impact of Cell Loading of Recombinant Spider Silk Based Bioinks on Gelation and Printability

Macromol. Biosci. 2021, 2100390

Laomeephol, Ch., Vasuratna, A., Ratanavaraporn, J., Kanokpanont, S., Luckanagul, J., Humenik, M. Scheibel, Th. & Damrongsakkul, S.

Auswirkungen von blended Bombyx mori Silk Fibroin und rekombinanten Spider Silk Fibroin Hydrogels auf das Zellwachstum

Polymers 2021, 13, 4182

Sonnleitner, D., Sommer, Ch., Scheibel, T. & Lang, G.

Ansätze zur Hemmung der Biofilmbildung unter Verwendung natürlicher und künstlicher Seidenmaterialien

Matereials Science & Engineering, Jahrgang 131, Dezember 2021

Jasinski, J., Völkl, M., Jérome, V., Scheibel, T. & Freitag, R.

Noxic effects of polystyrene microparticles on murine macrophages and epithelial cells

Scientific Reports 11, online 03.08.2021

Steiner, D., Winkler, S., Heltmann-Meyer, S., Troßmann, V., Fey, T., Scheibel, T., Horch, R. & Arkudas, A.

Enhanced vascularization and de novo tissue formation in hydrogels made of engineered RGD-tagged spider silk proteins in the arteriovenous loop model

Biofabrication, Vol. 14, Number 4

Murugesan, S. & Scheibel, T.

Chitosan-based nanocomposites for medical applications

Journal of Polymer Science, online June 2021

Esser, T. U., Trossmann, V. T., Lentz, S., Engel, F. B. & Scheibel, T.

Designing of spider silk proteins for human induced pluripotent stem cell-based cardiac tissue engineering

Straßburg, St., Bin Zainuddin, S. & Scheibel, Th.

The Power of Silk Technology for Energy Applications

Adv. Energy Mat., online May 2021

Sommer, Ch., Bargel, H., Raßmann, N. & Scheibel, Th.

Microbial repellence properties of engineered spider silk coatings prevent biofilm formation of opportunistic bacterial strains

MRS Communications, Online April 2021

Röber, M., Scheibel, Th. & Börner, H. G.

Toward Activatable Collagen Mimics: Combining DEPSI “Switch” Defects and Template-Guided Self-Organization to Control Collagen Mimetic Peptides

Macromol Biosci, online May 2021

Röber, M., Scheibel, Th. & Börner, H. G.

Toward Activatable Collagen Mimics: Combining DEPSI “Switch” Defects and Template-Guided Self-Organization to Control Collagen Mimetic Peptides

Macromol Biosci, online May 2021

Sommer, Ch., Bargel, H., Raßmann, N. & Scheibel, Th.

Microbial repellence properties of engineered spider silk coatings prevent biofilm formation of opportunistic bacterial strains

Neubauer, V., Kellner, Ch., Gruen, V., Schenk, A. & Scheibel, T.

Recombinant major ampullate spidroin-particles as biotemplates for manganese carbonate mineralization

Multifunct. Materials, 2021, 4 014002

Neubauer, V., Döbl, A. & Scheibel, T.

Silk-based materials for hard tissue engineering

Materials, 2021, 14 (3), 674

Strassburg, St., Mayer, K. & Scheibel, T.

Functionalization of biopolymer fibers with magnetic nanoparticles

Physical Sciences, online Jan. 21

Saric, M., Eisoldt, L., Döring, V. & Scheibel, T.

Interplay of different Major Ampullate spidroins during assembly and implications for fiber mechanics

Advanced Materials, online Jan. 2021

Hofmaier, M., Urban, B., Lentz, S., Borkner, C., Scheibel, T., Fery, A. & Müller, M.

Dichroic Fourier Transform Infrared Spectroscopy characterization of the β-sheet orientation in spider silk films on silicon substrates

Journal of Physical Chemystry, online Jan. 2021

Humenik, M., Winkler, A. & Scheibel, T.

Patterning of protein-based materials

Biopolymers, 2020; online Dec. 2020

Bargel, H., Hopfe, Ch. & Scheibel, T.

Proteinfasern als Hochleistungsmaterial

Biologie in unserer Zeit, 2020, Vol. 50 (6), 434 – 443

Müller, F., Bin Zainuddin, M. S. & Scheibel, T.

Roll-to-Roll production of spider silk nanofiber nonwoven meshes using centrifugal electrospinning for filtration applications

Molecules 2020, 25(23), 5540

Hopfe, Ch., Ospina-Jara, B., Scheibel, Th. & Cabra-Garcı´, J.

Ocrepeira klamt sp. n. (Araneae: Araneidae), a novel spider species from an Andean páramo in Colombia

PLOS One

Neubauer, V. & Scheibel, T.

Spider silk fusion proteins for controlled collagen binding and biomineralization

ACS Biomaterials Science & Engineering 2020 6 (10), 5599-5608

Kumari, S., Lang, G., DeSimone, E., Spengler, C., Trossmann, V., Lücker, S., Hudel, M., Jacobs, K., Krämer, N. und Scheibel, T.

Data for microbe resistant engineered recombinant spider silk protein based 2D and 3D materials

Data in Brief, Vol. 32, Okt.2020

Haynl, C., Vongsvivut, J., Mayer, K., Bargel, H., Neubauer, V., Tobin, M., Elgar, M. & Scheibel, T.

Free‑standing spider silk webs of the thomisid Saccodomus formivorus are made of composites comprising micro‑ and submicron fiber

Sci Rep, 10, 17624 (2020)

Müller, F., Jokisch, S., Bargel, H. & Scheibel, T.

Centrifugal electrospinning enables the production of meshes of ultrathin polymer fibers

ASC Applied Polymer Materials, 2020 2 (11), 4360-4367

Mathilde Lefevre, Patrick Flammang , A. Sesilja Aranko , Markus B. Linder , Thomas Scheibel , Martin Humenik , Maxime Leclercq , Mathieu Surin , Lionel Tafforeau, Ruddy Wattiez, Philippe Leclère, Elise Hennebert

Sea star-inspired recombinant adhesive proteins self-assemble and adsorb on surfaces in aqueous environments to form cytocompatible coatings

Scheibel T., Bell S., Walke S.

S. cerevisiae and sulfur – a unique way to deal with the environment

FASEB J. 11, 917-921

Scheibel T., Buchner J.

Hsp90 proteins – The Hsp90 Family

Guideb. Mol. Chaperones Protein-Folding Catal. 151.

Nichtl A., Buchner J., Jaenicke R., Rudolph R., Scheibel T.

Folding and association of β-galactosidase

J. Mol.Biol. 282, 5, 1083-1091

Thomas Scheibel

Spider silk-based biomaterials: a new opportunity for product development in many industries

Weiss A. C. G., Herold H. M., Lentz S., Faria M., Besford Q. A., Ang C.-S., Caruso F., Scheibel T.

Surface modification of spider silk particles to direct biomolecular corona formation

Kramer J. P. M., Aigner T. B., Petzold J., Roshanbinfar K., Scheibel T., Engel F. B.

Recombinant spider silk protein eADF4(C16)-RGD coatings are suitable for cardiac tissue engineering

Jokisch, S., Bargel, H., Scheibel, T.

Einsatz von Biomaterialien in Filtersystemen – BioFis

In: Bernotat, A. & Berling, J., Prototype Nature

Mertgen A.-S., Trossmann V., Guex A., Maniura-Weber K., Scheibel T., Rottmar M.

Multifunctional biomaterials – Combining material modification strategies for engineering

ACS Appl. Mater. Interface, online first, 0c01893

Murugesan S., Scheibel T.

Copolymer clay nanocomposites for biomedical applications

Adv. Funct. Mater., online first, 1908101

Humenik M., Preiß T., Goedrich S., Papastavrou G., Scheibel T.

Functionalized DNA spider silk nanohydrogels for controlled protein binding and release

Materials Today Bio, 6, 100045

Aigner T. B., Haynl C., Salehi S., O'Connor A., Scheibel T.

Nerve guidance conduit design based on self-rolling tubes

Materials Today Bio, 5, 100042

Salehi S., Koeck K., Scheibel T.

Spider silk for tissue engineering applications

Molecules, 25, 737-757

Fratzl P., Jacobs K., Möller M., Scheibel T., Sternberg K.

Materialforschung – Impulsgeber Natur

acatech Diskussion, 2020

Bruns N., Scheibel T.

Biomimetic Polymers – Editorial

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Humenik M., Pawar K., Scheibel T.

Nanostructured, self-assembled spider silk materials for biomedical applications

In: S. Perrett et al. (eds.), Biological and Bio-inspired Nanomaterials, (Advances in Experimental Medicine and Biology 1174), 187-221

Borkner C. B., Lentz S., Müller M., Fery A., Scheibel T.

Ultra-thin spider silk films: Insights into spider silk assembly on surfaces

ACS Appl. Polym. Mater., 1, 3366-3374

Kumari S., Bargel H., Scheibel T.

Recombinant spider silk silica hybrid scaffolds with drug releasing properties

Macromol. Rapid Commun., 41, 1900426

Pawar K., Welzel G., Haynl C., Schuster S., Scheibel T.

Recombinant spider silk and collagen-based nerve guidance conduits

ACS Appl. Bio Mater., 2, 4872−4880

DeSimone E., Aigner T. B., Humenik M., Lang G., Scheibel T.

Aqueous electrospinning of recombinant spider silk proteins

Mater. Sci. Eng. C, 106, 110145

Saric M., Scheibel T.

Engineering of silk proteins for materials applications

Curr. Opin. Biotechnol., 60, 213–220

Steiner D., Lang G., Fischer L., Winkler S., Fey T., Greil P., Scheibel T., Horch R. E., Arkudas A.

Intrinsic vascularisation of recombinant eADF4(C16) spider silk matrices in the arteriovenous loop model

Tissue Eng. Part A,  25, 21-22

Aigner T. B., Scheibel T.

Self-rolling refillable tubular enyme containers

ACS Appl. Mater. Interfaces 2019, 11, 15290-15297

Wang J., Suhre M. H., Scheibel, T.

A mussel polyphenol oxidase-like protein shows thiol-mediated antioxidant activity

Europ. Polym. J., 113, 305–312

Jakob U., Scheibel T., Bose S., Reinstein J., Buchner J.

Assessment of the ATP binding properties of Hsp90

J. Biol. Chem. 271, 10035–10041

Scheibel T., Neuhofen S., Weikl T., Mayr C., Reinstein J., Vogel P. D., Buchner J.

ATP binding properties of human Hsp90

J. Biol. Chem. 272, 18608-18613

Scheibel T., Siegmund H. I., Jaenicke R., Ganz P., Lilie H., Buchner J.

The charged region of Hsp90 modulates the function of the N-terminal domain

Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 4, 1297-302

Scheibel T., Buchner J.

The Hsp90 complex – a super-chaperone machine as a novel drug target

Biochem. Pharmacol. 6, 675-682.

Scheibel T., Weikl T., Buchner J.

Two chaperone sites in Hsp90 differing in substrate specificity and ATP dependence

Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 4, 1495- 1499.

Hardy J. G., Bertin A., Torres‐Rendon J. G., Leal‐Egaña A., Humenik M., Bauer, F., Walther A., Cölfen H., Schlaad H., Scheibel T.

Facile photochemical modification of silk protein-based biomaterials

Macromol. Biosci., 28: 1800216

Roshanbinfar K., Vogt L., Greber B., Diecke S., Boccaccini A. R., Scheibel T., Engel F. B.

Electroconductive biohybrid hydrogel for enhanced maturation and beating properties of engineered cardiac tissues

Adv. Funct. Mater., 28: 1803951

Wang J., Scheibel T.

Coacervation of the recombinant Mytilus galloprovincialis foot protein-3b

Biomacromolecules, 19: 3612 – 3619

DeSimone E., Pellert A., Schacht K., Scheibel T.

Recombinant spider silk-based bioinks

Biofabrication, 9: 044104

Lang G., Herold H., Scheibel T.

Properties of engineered and fabricated silks

 Fibrous Proteins. Structures and Mechanisms. Subcell. Biochem., 82: 527-573

Spieß K., Wohlrab S., Scheibel T.

Structural characterization and functionalization of engineered spider silk films

Soft Matter 6, 4168–4174

Smith M A., Scheibel T.

Functional amyloids used by organisms: A lesson in controlling assembly

Macromol. Chem. Phys. 210, 127-135

Scheibel T.

Herstellung und Anwendung von Spinnenseide

Bionik. Patente aus der Natur 3. Bionik Konferenz. 130-139

Humenik M., Mohrand M., Scheibel T.

Self-assembly of spider silk-fusion proteins comprising enzymatic and fluorescence activity.

Bioconjugate Chem., 29: 898 – 904.

Herold H. M., Aigner T. B., Grill C., Krüger S., Taubert A., Scheibel T.

Spider-MAEN recombinant spider silk based hybrid materials

Bioinspired, Biomimetic Nanobiomater., 8, 99-108

Röber M., Laroque S., Scheibel T., Börner H.-G.

Modulating the collagen triple helix formation by switching: Positioning effects of depsi-defects on the assembly of [Gly-Pro-Pro]7 collagen mimetic peptides

Euro. Polym. J., 112, 301 – 305  

Zha H. R., Delparastan P., Fink D. T., Bauer J., Messersmith P. B., Scheibel T.

Universal nanothin silk coatings via controlled spidroin self-assembly

Biomater. Sci., 2019, 7, 683-695

Molina A., Humenik M., Scheibel T.

Nanoscale patterning of surfaces via DNA directed spider silk assembly

Biomacromol., 20, 347-352

Scheibel T.

Recombinant production of mussel byssus inspired proteins

Biotechnol. J., 13: 1800146

Hofmann E., Krüger K., Haynl C., Scheibel T., Trebbind M., Förster S.

Microfluidic nozzle device for ultrafine fiber solution blow spinning with precise diameter control

LabChip,18, 2225-2234

Golser A. V., Röber M., Börner H. G., Scheibel T.

Engineered Collagen: A redox switchable framework for tunable assembly and fabrication of biocompatible surfaces

ACS Biomater. Sci. Eng., 4: 2106 – 2114

Lucke M., Mottas I., Herbst T., Hotz C., Römer L., Schierling M., Slotta U., Spinetti T., Scheibel T., Winter G. T., Bourquin C., Engert J.

Engineered spider silk hybrid particles as delivery system for peptide vaccines

Biomaterials, 172, 105 – 115   

Kumari S., Bargel H., Anby M. U., Lafargue D., Scheibel T.

Recombinant spider silk hydrogels for sustained release of biologicals

ACS Biomat., 4: 1750 – 1759  

Golser A. V., Scheibel T.

Routes towards novel collagen-like biomaterials

Fibers, 6: 21  

Lintz E. S., Neinhuis C., Scheibel T.

Altering silk film surface properties through Lotus-like mechanisms

Macromol. Mater. Eng., 303: 1700637  

Aigner T. B., DeSimone E., Scheibel T.

Biomedical applications of recombinant silk-based materials

Adv. Mater., 30: 1704636  

Salehi S., Scheibel T.

Biomimetic spider silk fibres: from vision to reality

The Biochemist, 40: 4 – 7

Mickoleit F., Borkner C. B., Toro-Nahuelpan M., Herold, H. M., Maier D. S., Plitzko J. M., Schüler D., Scheibel T.

In-vivo coating of bacterial magnetic nanoparticles by magnetosome expression of spider silk-inspired peptides

Biomacromolecules, 19: 962 – 972  

Haug M., Reischl B., Prölß G., Pollmann C., Buckert T., Keidel C., Schürmann S., Hock M., Rupitsch S., Heckel M., Pöschel T., Haynl C., Kiriaev L., Head S. L., Friedrich O., Scheibel T.

The MyoRobot: A novel automated biomechatronics system to assess voltage/Ca2+ biosensors and ctive/passive biomechanics in muscle and biomaterials

Biosens. Bioelectron., 102: 589 – 599  

Humenik M., Lang G., Scheibel T.

Silk nanofibril self-assembly versus electrospinning

Wiley Interdiscip. Rev.: Nanomed. Nanobiotechnol., 10: e1509  

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